Prolin

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Die Aminosäure L-Prolin gilt als nicht-essentiell, da Menschen und andere Tiere sie biosynthetisieren können, und zwar hauptsächlich aus einer anderen nicht-essentiellen Aminosäure, der L-Glutaminsäure. Prolin ist ungewöhnlich, da es heterozyklisch ist und somit die einzige natürliche Aminosäure, die eine sekundäre Aminogruppe enthält. In der Natur kommt nur das L-Enantiomer vor.

Prolin ist auch deshalb ungewöhnlich, weil es synthetisiert wurde, bevor es aus natürlichen Quellen abgetrennt wurde. Im Jahr 1900 stellte der mit dem Nobelpreis für Chemie ausgezeichnete deutsche Chemiker Richard M. Willstätter das D,L-Racemat aus N-Methylprolin her. Im Jahr darauf trennte Emil Fischer, ein weiterer deutscher Nobelpreisträger, die L-Form aus Eialbumin und hydrolysiertem Kasein ab.

Prolin wird, wie die natürlichen Aminosäuren, für die Biosynthese von Proteinen verwendet. Der starre fünfgliedrige Ring in Prolin verleiht Proteinen, die daraus hergestellt werden, eine wesentlich andere Sekundärstruktur als Proteinen, die aus offenkettigen Proteinen hergestellt werden.

Im Jahr 2002 stellten Mohammed Movassaghi und Eric N. Jacobsen von der Harvard University das Konzept vor, dass Prolin das „einfachste Enzym“ ist. Zu dieser Zeit nutzten zahlreiche Forscher Prolin als ungleichmäßigen Katalysator, als ob dies etwas Neues wäre; frühere Arbeiten mit Prolin waren durch das Aufkommen von asymmetrischen Katalysatoren auf Metallbasis in den Schatten gestellt worden. Movassaghi und Jacobsen erklärten, es sei höchste Zeit, dass die Chemiker erkennen, dass Asymmetrie auch mit einfachen Substanzen und ohne den Einsatz von Metallen erreicht werden kann.

Ein paar Jahre später führten Eric Smith vom Santa Fe Institute und seine Mitautoren die Idee der einfachen Enzyme weiter aus. Sie argumentierten, dass „die Katalyse durch kleine Teilchen eine Erkenntnis von höchstem Wert für den Ursprung der Biochemie ist“. Mit anderen Worten, kleine Partikel und nicht große, komplizierte Enzyme waren die einzigen Antriebskräfte, die die präbiotische Entwicklung vorantrieben. [2]

Pharmakodynamik

L-Prolin ist eine wichtige Aminosäure, die im Knorpel vorkommt und sehr wichtig für die Erhaltung der jugendlichen Haut sowie für die Reparatur von Muskel-, Bindegewebs- und Hautschäden ist. Sie ist auch wichtig für das Immunsystem des Körpers und für das notwendige Gleichgewicht dieser Formel. Es ist ein wesentlicher Bestandteil des Kollagens und sehr wichtig für die ordnungsgemäße Funktion von Gelenken und Sehnen. L-Prolin ist sehr wichtig für das reibungslose Funktionieren von Gelenken und Sehnen. Trägt zur Erhaltung und Stärkung der Herzmuskulatur bei.

Mechanismus der Wirkung

Glykogen, durch die L-Prolin-Oxidase in der Niere, wird es ringgeöffnet und zu L-Glutaminsäure oxidiert. L-Ornithin und L-Glutaminsäure werden über L-Glutaminsäure-Gamma-Semialdehyd in L-Prolin umgewandelt. Es ist reichlich in Kollagen enthalten und ist maßgeblich an der Funktion von Arthrose und Chordae beteiligt. [3]

Biosynthese

Prolin wird biosynthetisch aus der Aminosäure L-Glutamat gewonnen. Glutamat-5-Semialdehyd wird zunächst durch Glutamat-5-Kinase (ATP-abhängig) und Glutamat-5-Semialdehyd-Dehydrogenase (die NADH oder NADPH benötigt) gebildet. Diese kann dann entweder spontan zu 1-Pyrrolin-5-Carbonsäure zyklisieren, die durch Pyrrolin-5-Carboxylat-Reduktase (unter Verwendung von NADH oder NADPH) zu Prolin reduziert wird, oder durch Ornithin-Aminotransferase zu Ornithin werden, gefolgt von einer Zyklisierung durch Ornithin-Cyclodeaminase zu Prolin.

Biologische Aktivität

L-Prolin hat sich als schwacher Agonist des Glycinrezeptors und der ionotropen NMDA- und Nicht-NMDA-Glutamatrezeptoren (AMPA/Kainat) erwiesen. Es wurde sogar vorgeschlagen, ein potenzielles endogenes Exzitotoxin zu sein. In Pflanzen ist der Aufbau von Prolin eine übliche physiologische Reaktion auf verschiedene Stressfaktoren, aber auch Teil des Entwicklungsprogramms in generativen Geweben (z.B. Pollen). Eine Ernährung, die reich an Prolin ist, wurde mit einer erhöhten Gefahr von Angstzuständen bei Menschen in Verbindung gebracht.

Vorkommen in der Proteinstruktur

Die ausgeprägte zyklische Struktur der Seitenkette von Prolin verleiht Prolin im Vergleich zu anderen Aminosäuren eine außergewöhnliche Konformationsstarrheit. Sie wirkt sich auch auf die Geschwindigkeit der Entwicklung von Peptidbindungen zwischen Prolin und anderen Aminosäuren aus. Wenn Prolin als Amid in einer Peptidbindung gebunden ist, ist sein Stickstoff an keinen Wasserstoff gebunden, d.h. er kann nicht als Wasserstoffbindungsdonor fungieren, aber er kann ein Wasserstoffbindungsakzeptor sein.

Die Bildung von Peptidbindungen mit gebundenem Pro-trnapro ist wesentlich langsamer als mit anderen Trnas, was eine allgemeine Eigenschaft von N-Alkylaminosäuren ist. Die Entwicklung von Peptidbindungen zwischen einer eingehenden Trna und einer Kette, die in Prolin endet, ist ebenfalls langsam, wobei die Bildung von Prolin-Prolin-Bindungen am langsamsten von allen ist.

Die außergewöhnliche Konformationssteifigkeit von Prolin wirkt sich auf die Sekundärstruktur von Proteinen in der Nähe eines Prolinrestes aus und könnte der Grund dafür sein, dass Prolin in den Proteinen thermophiler Organismen häufiger vorkommt. Die Sekundärstruktur von Proteinen kann in Bezug auf die Flächenwinkel φ, ψ und ω des Proteinrückgrats beschrieben werden. Die zyklische Struktur der Seitenkette von Prolin hält den Winkel φ bei etwa – 65 ° fest.

Prolin fungiert als Strukturstörer in der Mitte von routinemäßigen Sekundärstrukturelementen wie Alpha-Helices und Beta-Sheets; Prolin findet sich jedoch typischerweise als erster Rest einer Alpha-Helix und auch in den Randsträngen von Beta-Sheets. Prolin ist auch typischerweise in Windungen (einer anderen Art von Sekundärstruktur) zu finden und hilft bei der Entstehung von Beta-Windungen. Dies könnte der Grund für die merkwürdige Tatsache sein, dass Prolin in der Regel lösungsmittelexponiert ist, obwohl es eine vollständig aliphatische Seitenkette hat.

Mehrere Proline und/oder Hydroxyproline in einer Reihe können eine Polyprolin-Helix bilden, die primäre Sekundärstruktur in Kollagen. Die Hydroxylierung von Prolin durch Prolylhydroxylase (oder andere Zusätze von elektronenziehenden Substituenten wie Fluor) erhöht die Konformationsstabilität von Kollagen erheblich. Daher ist die Hydroxylierung von Prolin ein lebenswichtiger biochemischer Prozess für den Erhalt des Bindegewebes größerer Organismen. Extreme Krankheiten wie Skorbut können durch Fehler in dieser Hydroxylierung entstehen, z.B. durch Anomalien des Enzyms Prolylhydroxylase oder durch das Fehlen des notwendigen Kofaktors Ascorbat (Vitamin C).

Cis-trans-Isomerisierung

Peptidbindungen an Prolin und an andere N-substituierte Aminosäuren (wie z.B. Sarkosin) haben die Fähigkeit, sowohl das cis- als auch das trans-Isomer zu bilden. Viele Peptidbindungen nehmen das trans-Isomer extrem an (normalerweise 99,9% unter unbelasteten Bedingungen), vor allem weil der Amidwasserstoff (trans-Isomer) weniger sterische Abstoßung für das vorangehende Cα-Atom bietet als das folgende Cα-Atom (cis-Isomer). Im Gegensatz dazu kommt es bei den cis- und trans-Isomeren der X-Pro-Peptidbindung (wobei X für eine beliebige Aminosäure steht) zu sterischen Zusammenstößen mit der benachbarten Substitution und zu einem viel geringeren Energieunterschied. Aus diesem Grund ist der Anteil der X-Pro-Peptidbindungen im cis-Isomer unter unbelasteten Bedingungen wesentlich höher, wobei die cis-Anteile normalerweise in der Größenordnung von 3-10% liegen. Diese Werte hängen jedoch von der vorangehenden Aminosäure ab, wobei Gly und aromatische Reste einen höheren Anteil des cis-Isomers ergeben. Cis-Anteile von bis zu 40 % wurden für Aromatic-Pro Peptidbindungen festgestellt.

Aus kinetischer Sicht ist die cis-trans-Prolin-Isomerisierung ein extrem langsamer Vorgang, der den Fortschritt der Proteinfaltung behindern kann, indem mehrere für die Faltung wichtige Prolinreste im nicht-nativen Isomer gefangen werden, insbesondere wenn das native Protein das cis-Isomer benötigt. Das liegt daran, dass Prolin-Reste im Ribosom speziell als trans-Isomer-Typ synthetisiert werden. Alle Organismen verfügen über Prolylisomerase-Enzyme, die diese Isomerisierung katalysieren, und einige Bakterien haben spezialisierte Prolylisomerasen, die mit dem Ribosom zusammenhängen. Allerdings sind nicht alle Prolinen für die Faltung notwendig, und die Proteinfaltung kann unabhängig von den nicht nativen Konformeren vieler X-Pro-Peptidbindungen mit gleichbleibender Geschwindigkeit ablaufen.

Spezialisierungen

Prolin ist zusammen mit Glycin eine der beiden Aminosäuren, die nicht dem typischen Ramachandran-Plot folgen. Aufgrund der Ringbildung, die mit dem Beta-Kohlenstoff verbunden ist, haben die ψ- und φ-Winkel um die Peptidbindung weniger zulässige Drehungsgrade. Infolgedessen wird es typischerweise in „Windungen“ von Proteinen entdeckt, da seine komplementäre Entropie (ΔS) im Vergleich zu anderen Aminosäuren nicht so groß ist und daher in einem gefalteten Typ im Vergleich zu einem ungefalteten Typ die Veränderung der Entropie geringer ausfällt. Darüber hinaus wird Prolin nur selten in α- und β-Strukturen entdeckt, da es die Stabilität solcher Strukturen verringern würde, da seine Seitenkette α-N nur eine Stickstoffbindung bilden kann.

Außerdem ist Prolin die einzige Aminosäure, die bei der Besprühung mit Ninhydrin zur Verwendung in der Chromatographie keine rote/violette Farbe bildet. Prolin erzeugt vielmehr eine orange/gelbe Farbe. [4]

Prolin-Stoffwechsel

Prolin-Synthese

Die Synthese von Prolin aus Glutamin, Glutamat, Arginin und Ornithin in Tieren ist zell-, gewebe- und artspezifisch. Alle Säugetiere können Prolin aus Arginin durch Arginase (sowohl Typ I als auch Typ II), Ornithin-Aminotransferase und P5C-Reduktase herstellen, wobei das Brustgewebe, der Dünndarm (bei Tieren nach der Entwöhnung), die Leber und die Nieren quantitativ die aktivsten Gewebe sind. Im Brustgewebe sind die wichtigsten Produkte des Argininkatabolismus Prolin, Ornithin und Harnstoff. Da im Brustgewebe keine Prolinoxidase-Aktivität vorhanden ist, wird in der Milchdrüse kein aus Arginin gewonnenes Prolin zerstört. Dies garantiert eine maximale Nettoproduktion von Prolin aus Arginin durch die laktierende Brustdrüse. Da die P5C-Synthase im Brustdrüsengewebe ebenfalls fehlt, wird in diesem Gewebe auch kein Prolin aus Glutamin oder Glutamat gebildet. Die Arginase spielt also eine entscheidende Rolle bei der Prolinsynthese im säugenden Brustgewebe. Interessanterweise ist die Aktivität der P5C-Reduktase im laktierenden Brustgewebe mindestens 50-mal höher als die der P5C-Dehydrogenase, so dass die Umwandlung von aus Arginin gewonnenem P5C in Prolin gegenüber der Umwandlung in Glutamat und Glutamin bevorzugt wird. Die Synthese von Prolin aus Arginin trägt dazu bei, einen permanenten Verlust von Arginin-Kohlenstoffen im säugenden Schweine-Mammorgewebe zu verhindern. Diese Erkenntnisse liefern auch eine biochemische Erklärung für die Beobachtung, dass die Produktion von Prolin in der Sauenmilch die Aufnahme von Plasmaprolin durch die säugende Milchdrüse deutlich übersteigt, während die Produktion von Arginin in der Pflanzenmilch viel geringer ist als die Aufnahme von Plasma-Arginin durch die laktierende Milchdrüse. Aufgrund des extensiven Katabolismus von Arginin für die Prolinsynthese über den Arginasepfad und des fehlenden Prolin-Katabolismus im Brustdrüsengewebe von Schweinen kommt es zu einer relativen Anreicherung von Prolin, jedoch zu einem relativen Mangel an Arginin in den Milchproteinen.

Der Dünndarm von Schweinen nach der Entwöhnung baut etwa 40 % des Arginins aus der enteralen Ernährung ab, wobei Prolin ein wichtiges Produkt ist. Darüber hinaus werden sowohl Glutamat als auch Glutamin in der enteralen Nahrung fast vollständig vom Dünndarm abgebaut, wobei Prolin ein wesentliches Produkt ist. Im postabsorptiven Zustand wird ein Drittel des Glutamins im arteriellen Blut durch den Schweinedünndarm ausgeschieden. Die Abbauprodukte von Glutamat und Glutamin in den Enterozyten bestehen nicht nur aus Prolin, sondern auch aus Ornithin, Citrullin, Arginin und Alanin. Studien mit aus dem Jejunum entnommenen jungen Schweinen haben gezeigt, dass Prolin aus dem Dünndarm von Ferkeln mit Nahrungsentzug freigesetzt wird. Die De-novo-Synthese und die Hydrolyse kleiner Peptide in den Enterozyten und im Lumen des Darmtrakts könnten Quellen für dieses aus dem Darm stammende Prolin sein. Glukokortikoide sind wichtige Hormone, die die Prolinsynthese aus Arginin und Glutamin in Zellen und Geweben steuern.

Im Gegensatz zu Säugetieren haben Vögel eine geringe Arginaseaktivität in den Geweben und daher eine begrenzte Fähigkeit, Arginin in Prolin umzuwandeln. Prolin ist daher ein ernährungsphysiologisch notwendiges AA für Vogelarten, einschließlich Hühnern. Außerdem fehlt Fleischfressern (z.B. Katzen und Frettchen) die P5C-Synthase in den Enterozyten und anderen Zelltypen und sie können Glutamin und Glutamat im Körper nicht in Prolin umwandeln. Daher ist Arginin das einzige Substrat für die Prolinsynthese bei diesen Arten. Aufgrund des hohen Bedarfs an Arginin in der Nahrung für zahlreiche synthetische Prozesse und des Fehlens seiner endogenen Synthese ist Arginin ein ernährungsphysiologisch wichtiges AA für Fleischfresser. Eine Nahrungsergänzung mit Prolin könnte bei diesen Tieren einen Teil des Arginins durch eine Hemmung der Arginase durch aus Prolin gewonnenes Ornithin ausgleichen.

Prolin-Abbau

Mit Ausnahme des Brustgewebes weisen die meisten Gewebe eine Prolin-Oxidase-Aktivität auf. Ein Nebenprodukt dieses mitochondrialen Enzyms ist das Superoxidanion (O2 -), das in H2O2 und andere reaktive Sauerstoffarten umgewandelt werden kann. In Geweben und Zellen (z.B. Schweineplazenta und Enterozyten von neugeborenen Schweinen), die keine Arginaseaktivität aufweisen, ist Prolin das einzige Substrat für die Synthese von Ornithin und damit auch von Polyaminen (Putrescin, Spermidin und Spermin). Dies ist sowohl für die Ernährung als auch für die Physiologie von enormer Bedeutung, da (1) Polyamine entscheidende Partikel für die Steuerung der DNA- und Proteinsynthese sowie für die Zellproliferation, -differenzierung und -migration sind und (2) sowohl die Plazenta als auch der neonatale Dünndarm sehr schnell wachsen. Bei Wiederkäuern besteht die Plazenta sowohl aus Arginase als auch aus Prolin-Oxidase, was dazu beiträgt, die relativ niedrigen Konzentrationen von Prolin im mütterlichen Blut auszugleichen.

Obwohl alle Zellen P5C durch die P5C-Reduktase zu Prolin recyceln und P5C durch die Ornithin-Aminotransferase in Ornithin umwandeln können, ist die Nutzung von P5C für die Synthese von Citrullin sehr zell- und gewebespezifisch. Besonders bemerkenswert ist, dass nur die Enterozyten von Säugetieren Citrullin aus P5C synthetisieren können, was auf eine besondere Rolle des Dünndarms im Prolin-Stoffwechselprozess hinweist. Obwohl die Säugetierleber P5C über den Harnstoffzyklus in Ornithin umwandeln kann, findet in diesem Organ keine Nettosynthese von Arginin statt, da die extrem hohe Arginaseaktivität Arginin schnell zu Ornithin und Harnstoff hydrolysiert (Wu und Morris 1998). In Leber und Nieren kann P5C durch die Bildung von α-Ketoglutarat durch die P5C-Dehydrogenase vollständig zu CO2 oxidiert werden. In Plazenta und Enterozyten mit begrenzter P5C-Dehydrogenase-Aktivität ist die Oxidation von Prolin zu CO2 jedoch minimal. Dadurch wird ein irreparabler Verlust von Prolin-Kohlenstoffen verhindert und die Zugänglichkeit von P5C für die Synthese von Polyaminen voll ausgenutzt. Es gibt überzeugende Beweise dafür, dass Polyamine eine wichtige Rolle bei der Entwicklung, Funktion und Gesundheit des Verdauungstraktes während der gesamten Neugeborenenzeit spielen.

Da das gesamte P5C über die Ornithin-Aminotransferase und die Ornithin-Carbamoyltransferase in den Enterozyten in Citrullin eingebaut wird, liefert Prolin sein Stickstoff- und Kohlenstoffgerüst für die Synthese von Citrullin und Arginin im Dünndarm, was diese beiden Enzyme und die P5C-Synthase offenbaren. Mangelnde Kenntnisse oder ein falsches Verständnis dieser grundlegenden biochemischen Reaktionen können dazu führen, dass Wissenschaftler falsche Schlüsse hinsichtlich des Beitrags von Prolin-Kohlenstoffen zur endogenen Synthese von Arginin ziehen. Solche Irrtümer, die gerade in jüngster Zeit die Glutamin-Forschungsstudien begleitet haben, werden das Gebiet des Arginin-Stoffwechsels bei Säugetieren zweifellos nicht voranbringen, sondern eher zu viel irreführender Verwirrung in der Literatur führen. [5]

Was sind die gesundheitlichen Vorteile von Prolin?

Erhält die Gesundheit der Haut und heilt Wunden

Kollagen bildet die Haut und das Bindegewebe. Prolin ist ein wichtiger Bestandteil des Kollagens. Ohne Prolin (oder wirklich ohne Kollagen) würden Wunden nicht heilen, da der Körper nicht in der Lage wäre, die Haut wieder aufzubauen, wenn Sie verletzt werden. Außerdem würde Ihre Haut erschlaffen, da es nichts gäbe, was sie an Ort und Stelle halten könnte. Das Bindegewebe hält alles zusammen. Ohne es fällt alles auseinander. Der Verzehr von genügend Aminosäuren zur Bildung von Kollagen, insbesondere Prolin, Hydroxyprolin und Glycin, trägt dazu bei, dass die Haut gesund bleibt und jünger aussieht.

Unterstützt die Verdauungsfunktion

Prolin kann bei der Behandlung des Leaky-Gut-Syndroms helfen, indem es die Darmschleimhaut stärkt. Ein undichter Darm entsteht, wenn sich kleine Löcher in der Darmschleimhaut öffnen, durch die Krankheitserreger eindringen können. Dies führt zu Schwellungen. Aminosäuren, einschließlich Prolin, werden benötigt, um geschädigte Darmzellen wieder aufzubauen und die Auskleidung unbeschädigt zu halten. Prolin trägt auch zur Verringerung von Entzündungen und zur Verbesserung der Immunfunktion des Verdauungssystems bei. Ein typischer Vorschlag für den Versuch, einen undichten Darm wiederherzustellen, ist die häufige Einnahme von Knochenbrühe, unter anderem wegen ihres hohen Prolinanteils.

Reduziert das Risiko von Herz-Kreislauf-Erkrankungen

Herzprobleme bleiben die führende Todesursache in den Vereinigten Staaten. Fettansammlungen in den Arterienwänden führen zu Herzstillstand und Schlaganfällen aufgrund von Verstopfungen. Dadurch wird das Blut am Durchfließen gehindert. Prolin hilft jedoch, einen Teil dieses festsitzenden Fetts zu lösen und die Verstopfung zu beseitigen. Dadurch wird es wieder in den Blutkreislauf zurückgeführt und kann an anderer Stelle verwendet werden. Prolin kann dazu beitragen, die Gefahr eines Herzinfarkts zu verringern.

Verringert Schwellungen und hilft bei Verspannungen

Prolin trägt zur Verringerung von Schwellungen bei, was ein gesundes Immunsystem fördert. Es hilft auch bei der Aktivierung einer Kaskade von entzündungshemmenden Substanzen und Genen, die bei der Heilung von Umweltstress helfen (5). Prolin trägt zu einer effektiveren Energieproduktion bei und ermöglicht es uns, Spannungen besser zu bewältigen. Außerdem repariert es durch oxidativen Stress geschädigte DNA und fördert die Entgiftung der Leber. All diese Funktionen führen zu einem gestärkten Immunsystem und verringern Entzündungen. Dies verringert die allgemeine Krankheitsgefahr, so dass Sie sich besser fühlen.

Stärkt Gelenke und anderes Bindegewebe

Da Prolin ein Bestandteil von Kollagen ist, wird es für die Reparatur von Bindegewebe aller Art benötigt. Das Bindegewebe hält Ihre Knochen an Ort und Stelle und wirkt wie ein Stoßdämpfer. Fragen Sie jemanden, der kein Bindegewebe im Knie hat, um zu erfahren, wie quälend das Leben ohne ist! Knochen schleifen gegen Knochen – nein danke!

Prolin trägt zum Erhalt und zur Reparatur des Bindegewebes bei. Sie brauchen es, um eine andere Aminosäure namens Hydroxylysin herzustellen, einen der Hauptbestandteile von Kollagen, Sehnen und Muskeln.

Mit zunehmendem Alter produzieren wir natürlich weniger Kollagen, und die Gelenke beginnen sich mit der Zeit abzubauen. Dies wird durch schlechte Ernährung, Verspannungen in den Gelenken und Übergewicht noch verschlimmert. Die Einnahme von mehr Aminosäuren, die bei der Bildung von Kollagen helfen, könnte die Bildung von neuem Bindegewebe und Knorpel unterstützen und sogar die Knochen stärken. Prolin trägt zur Verringerung von Entzündungen bei, was die Beweglichkeit und Funktion der Gelenke schützt und altersbedingte Beschwerden vermindert.

Prolin Nahrungsquellen

Da Prolin eine Aminosäure ist, finden Sie es in proteinreichen Nahrungsmitteln, insbesondere in solchen mit einem hohen Kollagengehalt. Zu den tierischen Lebensmitteln mit Kollagen gehören in der Regel solche mit Bindegewebe. Ein ganzes Huhn (mit Knochen und Haut) enthält zum Beispiel mehr Kollagen als eine Hühnerbrust ohne Knochen und Haut.

Heutzutage entscheiden sich die Menschen oft für Fleisch ohne Knochen und ohne Haut (ein Wermutstropfen für die Erhöhung des Prolin-Gehalts). Fügen Sie Ihrer Ernährung Kollagenquellen hinzu, um mehr zu erhalten. Es gibt keinen empfohlenen Tagesbedarf für Prolin. „Nicht-essentielle“ Aminosäuren sind in zahlreichen Lebensmitteln enthalten. Wenn Sie irgendeine Art von Lebensmittel mit Proteinen verzehren (sogar vegetarische Quellen), decken Sie wahrscheinlich Ihren Bedarf.

Die Lebensmittel mit dem höchsten Prolin-Gehalt bestehen aus:

  • Knochenbrühe
  • Gelatine
  • Organisches Fleisch, wie Leber
  • Kollagen-Ergänzungen
  • L-Prolin-Ergänzungen
  • Rindfleisch
  • Huhn
  • Wild gefangener Fisch
  • Eier [6]

Es kommt in den höchsten Konzentrationen in natürlichen Kollagenquellen vor. Die besten Quellen für Prolin und Kollagen in der Ernährung sind Knochenbrühe und andere proteinreiche Lebensmittel, insbesondere tierische Produkte wie Organfleisch wie Leber, grasgefüttertes Rindfleisch, Hühner aus Weidehaltung, Fisch aus Wildfang und Eierschalenmembranen.

Wenn Sie Tiere „von Kopf bis Fuß“ essen, nehmen Sie Prolin und Kollagen aus Teilen des Tieres zu sich, die aus den Knochen, dem Bindegewebe und dem Muskelgewebe bestehen.

Fokussiertes Kollagenproteinpulver und Gelatine sind zwei weitere hervorragende Quellen für Prolin. Kollagenpulver wird aus Quellen hergestellt, die aus Hühnerkollagen, Rinder-/Rinderkollagen, Eierschalenkollagen und Fischkollagen bestehen. Gelatine ist eine Art hydrolysiertes Rinderkollagen, d.h. es handelt sich im Wesentlichen um einen Teil des abgebauten Kollagens, das meist in Desserts oder bei der Herstellung von Lebensmitteln verwendet wird, da es eine gelartige Textur erzeugt.

Die Verwendung von Knochenbrühe oder Kollagenpulvern/-ergänzungen kann sich als sehr nützlich erweisen, da sie Ihnen viel Zeit und Mühe ersparen. Langsam gekochte Knochenbrühe wird beispielsweise über einen Zeitraum von ein bis 2 Tagen hergestellt, aber wenn Sie gezielt Knochenbrühe-Proteinpulver verwenden, können Sie die Vorteile der Knochenbrühe fast sofort nutzen.

Hühnerkollagen enthält Glycin, Glutamin und Prolin sowie Chondroitin und Glucosamin, 2 Verbindungen, die den Wiederaufbau von Knorpel unterstützen. Sie können es durch den Verzehr von Hühnerfleisch am Knochen mit Haut aufnehmen oder durch die Zubereitung von Hühnerbrühe, Suppe, Eintopf und anderen schmackhaften Gerichten mit verschiedenen Tierteilen (Organe, Knochen usw.).

Sie können ebenfalls kleine Mengen Prolin durch den Verzehr von Fischkollagen erhalten, indem Sie Fischstücke essen, die kleine Gräten, Gewebe oder Schuppen enthalten, oder indem Sie Fischbrühe, Suppe und Eintopf (z.B. mit Fischköpfen) zubereiten.

Eine weitere Quelle ist das Joch von käfigfreien Eiern. Eine ausgezeichnete Methode, um Ihren Prolin-/Kollagenkonsum zu erhöhen, ist die Zugabe von Kollagenpulver zu Spiegeleiern oder einem Omelett.

Ist Prolin in Pflanzen enthalten? Ja, obwohl der Verzehr von pflanzlichen Lebensmitteln wie Gemüse oder Obst Ihnen keine wirklich große Menge liefert. In pflanzlichen Bestandteilen, wie z.B. Pollen, ist der Aufbau von Prolin tatsächlich eine Reaktion auf physiologische Spannungen und auch an der Entwicklung der Struktur beteiligt.

Prolin vs. Glycin vs. Lysin

Was ist anders an Prolin im Vergleich zu anderen Aminosäuren?

Ungefähr ein Drittel des Kollagens besteht aus Glycin. Glycin ist eine Aminosäure, die für viele verschiedene Muskel-, kognitive und Stoffwechselfunktionen wichtig ist. Sie ist eine der wichtigsten Aminosäuren, die zur Bildung von Kollagen und Gelatine verwendet werden. Die besten Quellen für Glycin sind ähnliche Quellen wie Prolin, z.B. Knochenbrühe, Kollagenproteinpulver und andere Proteinnahrungsmittel.

Eine der Funktionen von Glycin besteht darin, Nährstoffe wie Glykogen und Fett abzubauen und zu transportieren, damit sie von den Zellen zur Energiegewinnung genutzt werden können. Es wird auch als „Anti-Aging-Aminosäure“ bezeichnet, da es zum Erhalt der Muskelmasse beiträgt und die Ausschüttung des menschlichen Entwicklungshormons stimuliert. Glycin wird zur Behandlung zahlreicher Gesundheitszustände eingesetzt, wie z.B. Muskelschwund (Skaropenie), Geschwüre, Arthritis, Tropfdarm-Syndrom, Diabetes, Nieren- und Herzstillstand, neurologische Verhaltensstörungen und Müdigkeit.

Lysin (oder L-Lysin) ist eine wichtige Aminosäure, die in eiweißhaltigen Lebensmitteln wie Fleisch, Bohnen, Käse und Eiern vorkommt, aber auch in Form von Nahrungsergänzungsmitteln erhältlich ist. Wie Prolin trägt L-Lysin zum Wachstum und zur Erhaltung von Knochen und Bindegewebe bei, indem es zur Bildung von Kollagen beiträgt. Es ist auch sehr wichtig für die Bildung von Carnitin, das Fettsäuren in Energie umwandelt.

L-Lysin kann bei der Regulierung des Verdauungssystems helfen, den Cholesterinspiegel senken und ist praktisch für die Aufnahme von Kalzium, das vor Blutgerinnseln und anderen Problemen schützt.

Weitere Vorteile, die L-Lysin zugeschrieben werden, bestehen in der Behandlung von Fieberblasen, Angstzuständen, Durchfall und sogar der Entstehung von Krebs. Die besten Nahrungsquellen für L-Lysin sind Rindfleisch, Huhn, Truthahn, Fisch wie Thunfisch, weiße Bohnen, Kürbiskerne und Eier.

Arginin ist eine weitere Aminosäure, die in Kollagen vorkommt. Sie ist in eiweißhaltigen Lebensmitteln enthalten, darunter Rindfleisch und andere Arten von rotem Fleisch, Geflügel, Fisch, Eiern und Milchprodukten. Arginin kann Vorteile für die Gesundheit des Herzens, die körperliche Leistungsfähigkeit, die psychischen Fähigkeiten und vieles mehr bieten.

Wie Sie Prolin in Ihren Ernährungsplan bekommen + Rezepte

1. Verzehren Sie Knochenbrühe

Um mehr Prolin zu sich zu nehmen, ist es ideal, praktisch täglich echte Knochenbrühe zu verzehren, die neben den Aminosäuren auch viele andere Nährstoffe liefert. Knochenbrühe ist eine der besten Möglichkeiten, nicht nur mehr Kollagen in Ihre Ernährung aufzunehmen, sondern auch Spurenelemente, Elektrolyte und vorteilhafte Verbindungen wie Chondroitinsulfat, Glucosaminsulfat und Hyaluronsäure.

Um den größten Nutzen zu erzielen, sollten Sie jeden Tag etwa acht bis 16 Unzen Knochenbrühe zu sich nehmen. Sie können Ihre eigene hausgemachte Knochenbrühe mit Hilfe von Standardgerichten herstellen, die ein bis zwei Tage brauchen, oder Sie nehmen getrocknete oder pulverisierte Knochenbrühe/Knochenbrüheprotein zu sich. Sie können die Knochenbrühe pur verzehren, sie in Shakes oder gesunde Smoothies einrühren oder sie in allen möglichen süßen und leckeren Gerichten wie Marinaden, Eintöpfen und sogar Shakes und Smoothies verwenden.

2. nehmen Sie Kollagenpulver/Kollagenpräparate

Sie können kollagenes Eiweiß auch in Shakes, Schütteln oder anderen Rezepten verwenden. Ich empfehle Ihnen ein Multi-Kollagen-Pulver, das mehrere Kollagenarten enthält, z.B. die Typen 1, 2, 3, 5 und 10. Jede Art von Kollagen hat unterschiedliche Funktionen und Vorteile, daher ist es am besten, wenn Sie mehr als einen Typ zu sich nehmen.

Kollagen ist geschmacksneutral, geruchsneutral und lässt sich einfach in alle Arten von Gerichten einarbeiten – außerdem ist es glutenfrei, milchfrei, nussfrei und sojafrei. Geben Sie etwas davon in gebackene Gerichte wie Muffins, Riegel oder Pfannkuchen, um den Proteingehalt zu erhöhen. Sie können Kollagenpulver auch wie Gelatine verwenden, um gesunde Smoothies, Desserts oder Gerichte, die eine gelartige Textur haben, zu verdicken. Achten Sie stets darauf, ein Kollagenpulver zu kaufen, das von grasgefütterten oder auf Weiden gehaltenen, gesunden Tieren stammt (idealerweise aus natürlicher Aufzucht).

3. nehmen Sie ausreichend Protein zu sich und achten Sie auf eine gesunde Ernährung

Sie werden den größten Nutzen aus dem Verzehr von Prolin und anderen Aminosäuren, die in Kollagen enthalten sind, ziehen, wenn Sie einen nährstoffreichen Ernährungsplan zu sich nehmen, der viel Protein und viele Antioxidantien enthält. Dies ist hilfreich für die Aufrechterhaltung eines höheren Kollagenspiegels und die Vermeidung der Zerstörung von Kollagen, da es Schwellungen und Schäden durch freie Radikale (auch oxidative Spannung genannt) reduziert.

Sie können die Menge an Prolin, die Sie aufnehmen und verwerten, erhöhen, indem Sie Lebensmittel verzehren, die als „Kollagen-Kofaktoren“ fungieren, wie z.B. viel frisches Gemüse, frisches Obst, frische Kräuter und Gewürze, zahlreiche Quellen von „sauberem“ Eiweiß und Lebensmittel mit einem hohen Gehalt an Vitamin C, Vitamin A, Kupfer und Eisen. [7]

Mögliche negative Auswirkungen von L-Prolin

L-Prolin ist eine natürlich vorkommende Aminosäure, die Ihr Körper selbst produziert. Sie kann in zusätzlicher Form eingenommen werden, um die Ansammlung von Ablagerungen in den Arterien zu reduzieren und die Gefahr von Herzerkrankungen zu verringern. Darüber hinaus kann diese Aminosäure Ihren Körper auch beim Aufbau von Kollagen unterstützen, das ein primäres Strukturgewebe im Bindegewebe ist. Die Einnahme von L-Prolin hat keine anerkannten unerwünschten Wirkungen.

Warum nehmen Sie Prolin ein

Ihr Körper produziert bereits genügend von der Aminosäure Prolin, so dass eine zusätzliche Einnahme nicht notwendig erscheint. Ein Überschuss dieser Aminosäure, die eine Grundlage des Proteins ist, in Ihrem Körper kann jedoch die Gesundheit Ihrer Gelenke, das Aussehen Ihrer Haut und die Wirksamkeit Ihres Immunsystems verbessern. L-Prolin ist leicht in Fleisch, Milchprodukten und Eiern enthalten. Wenn Ihre Ernährung wenig von diesen Proteinquellen enthält, haben Sie möglicherweise Probleme, die idealen Mengen dieser Aminosäure zu produzieren. Manche Menschen haben ebenfalls Probleme, L-Prolin zu verstoffwechseln und somit zu verwerten; ein Mangel an Vitamin C kann dieses Problem verursachen.

Ihr Körper produziert bereits genügend von der Aminosäure Prolin, so dass eine zusätzliche Einnahme unnötig erscheint.

L-Prolin ist in Fleisch, Milchprodukten und Eiern enthalten. Wenn Ihre Ernährung wenig von diesen Eiweißquellen enthält, haben Sie möglicherweise Probleme, ideale Mengen dieser Aminosäure zu produzieren.

Wie viel genau

Es gibt keine fundierten Studien, die belegen, dass die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln mit Prolin den Teint und die Vitalität der Gelenke verbessert. Leon Chaitow hat in seinem Buch „Amino Acids for Treatment“ die Rolle von Prolin bei der Umwandlung in Hydroxyprolin, einer Grundlage von Kollagen, untersucht. Er schlägt vor, dass Nahrungsergänzungsmittel bei Weichteilbelastungen, der Genesung von Verletzungen, hypermobilen Gelenken und altersbedingter schlaffer Haut helfen können. Chaitow empfiehlt, täglich zwischen 500 und 1.000 Milligramm einzunehmen, zusammen mit zusätzlichem Vitamin C.

Es gibt keine fundierten Studien, die die Einnahme von Prolin zur Verbesserung des Hauttons und der Vitalität der Gelenke belegen.

Leon Chaitow hat in seinem Buch „Amino Acids for Treatment“ die Funktion von Prolin bei der Umwandlung in Hydroxyprolin, einer Grundlage von Kollagen, untersucht.

Proteinabfall

Ein Überschuss an Prolin kann Ihnen eine erhöhte Aminosäurezufuhr bescheren. Dies veranlasst Ihren Körper, Eiweißabfälle zu produzieren, die über die Leber und vor allem die Nieren ausgeschieden werden sollten, was eine große Belastung für diese Organe darstellt. Die meisten Menschen können die zusätzlichen Aminosäuren vertragen, aber wenn Sie eine Leber- oder Nierenerkrankung haben, sprechen Sie mit Ihrem Arzt, bevor Sie zusätzliche Aminosäuren in Ihren Ernährungsplan aufnehmen. [8]

Besondere Vorsichtsmaßnahmen und Warnhinweise

Bei Einnahme durch den Mund: Prolin ist wahrscheinlich sicher, wenn es über den Mund in Nahrungsmengen eingenommen wird. Es gibt nicht genügend zuverlässige Informationen, um zu verstehen, ob Prolin sicher ist, wenn es in größeren Mengen als Medikament eingenommen wird, oder welche unerwünschten Wirkungen es haben könnte.

Bei Anwendung auf der Haut: Es gibt nicht genügend vertrauenswürdige Informationen, um zu wissen, ob Prolin sicher ist oder welche negativen Auswirkungen es haben könnte. Schwangerschaft und Stillen: Es gibt nicht genügend vertrauenswürdige Details, um zu wissen, ob Prolin sicher ist, wenn Sie schwanger sind oder stillen. Bleiben Sie auf der sicheren Seite und halten Sie sich an die in Lebensmitteln gefundenen Mengen.

Kinder: Prolin ist wahrscheinlich sicher, wenn es mit der Nahrung eingenommen wird.

Wechselwirkungen

Uns liegen derzeit keine Details zu den Wechselwirkungen von Prolin vor. [9]

Unterm Strich

Wir sagen „Amino“, und Wissenschaftler sagen „Imino“. In jedem Fall aber ist L-Prolin eine aktive Chemikalie im Körper. Es interagiert mit anderen Aminosäuren und Vitamin C, um Kollagen zu bilden, das zum Aufbau von Gewebe beiträgt, und es ist immer in Alarmbereitschaft für die Reparaturarbeiten des Körpers. Kapillaren, die Auskleidung des Verdauungstrakts, Gelenke und die Haut sind allesamt Zielorte, die von Prolin profitieren.

Die einzigen bekannten negativen Auswirkungen sind Reaktionen auf eine übermäßige Einnahme von L-Prolin, wie bei allen Aminosäuren. Es verursacht Toxizitätswerte und ein Ungleichgewicht der Aminosäuren in Ihrem Körper. Sprechen Sie mit Ihrem Arzt über die Einnahme von Aminosäuren, wenn Sie eine Nieren- oder Lebererkrankung haben.

Ihr Körper produziert Prolin effizient, wenn der Ernährungsplan eines Menschen aus ausreichend Eiweiß besteht, und Vitamin C erleichtert seine Aufnahme. Erkrankungen wie Arteriosklerose, Gelenkbeschwerden, Darmtrockenheit, Hautprobleme und sportliche Anforderungen können von einem Prolinschub profitieren.

Das Trinken von Knochenbrühe, der Verzehr von eiweißhaltigen Lebensmitteln oder die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln sind alles Methoden, um sicherzustellen, dass Sie genug davon bekommen. Wie auch immer Sie es zu sich nehmen, Prolin scheint ein wichtiges Puzzlestück des Körpers zu sein. [10]

Referenz

  1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/proline
  2. Https://www.acs.org/content/acs/en/molecule-of-the-week/archive/p/proline.html
  3. Https://go.drugbank.com/drugs/DB00172
  4. Https://de.wikipedia.org/wiki/Prolin#Synthese
  5. Https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3773366/
  6. Https://blog.131method.com/gesundheit-vorteile-von-prolin/
  7. Https://draxe.com/nutrition/proline/#The_Best_Proline_Sources
  8. Https://healthfully.com/possible-side-effects-of-l-prolin-6166624.html
  9. Https://www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1620/proline
  10. Https://community.bulksupplements.com/l-prolin/
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