Leucin

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Bemerkenswert ist, dass Leucin die erste Aminosäure ist, die als Auslöser von mTOR in Säugetierzellen entdeckt wurde. Dieses System unterstützt die Diskussion über die vorläufige Beobachtung in den frühen 1970er Jahren, dass Leucin die Proteinsynthese fördert und die Proteolyse im Skelettmuskel von Ratten verhindert. [2]

Geschichte

Leucin, eine Aminosäure, die durch die Hydrolyse vieler gängiger Proteine verfügbar ist. Sie wurde als eine der ersten Aminosäuren (1819) in Muskelfasern und Wolle gefunden, kommt in großen Mengen (etwa 15 Prozent) im Hämoglobin (dem sauerstofftransportierenden Pigment der roten Blutkörperchen) vor und gehört zu den so genannten notwendigen Aminosäuren für Ratten, Geflügel und Menschen, d.h. sie können sie nicht selbst herstellen und sind auf Nahrungsquellen angewiesen. In Pflanzen und Mikroorganismen wird es aus Brenztraubensäure (ein Produkt des Abbaus von Kohlenhydraten) synthetisiert. [3]

Pharmakologie

Pharmakodynamik

Leucin ist eine diätetische Aminosäure mit der Fähigkeit, die myofibrilläre Muskelproteinsynthese direkt zu fördern. Diese Wirkung von Leucin ergibt sich aus seiner Funktion als Aktivator des Mechanistic Target of Rapamycin (mTOR), einer Serin-Threonin-Proteinkinase, die die Proteinbiosynthese und die Zellentwicklung steuert. Die Aktivierung von mTOR durch Leucin wird durch Rag GTPasen, die Bindung von Leucin an die Leucyl-tRNA-Synthetase, die Bindung von Leucin an Sestrin 2 und möglicherweise andere Mechanismen moderiert.

Metabolismus beim Menschen

Der Stoffwechsel von Leucin findet in zahlreichen Geweben des Körpers statt. Der größte Teil des mit der Nahrung aufgenommenen Leucins wird jedoch in der Leber, im Fett- und im Muskelgewebe verstoffwechselt. Fett- und Muskelgewebe nutzen Leucin für die Bildung von Sterolen und anderen Substanzen. Der integrierte Leucinverbrauch in diesen beiden Geweben ist siebenmal höher als in der Leber.

Bei gesunden Menschen werden etwa 60 % des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins nach einigen Stunden verstoffwechselt, wobei etwa 5 % (2-10 %) des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins in β-Hydroxy-β-Methylbuttersäure (HMB) umgewandelt werden. Etwa 40 % des mit der Nahrung aufgenommenen L-Leucins wird in Acetyl-CoA umgewandelt, das in der Folge für die Synthese anderer Verbindungen verwendet wird.

Der Großteil des L-Leucin-Stoffwechsels wird zunächst durch das Enzym Aminotransferase für verzweigtkettige Aminosäuren katalysiert, wobei α-Ketoisocaproat (α-KIC) entsteht. α-KIC wird hauptsächlich durch das mitochondriale Enzym verzweigtkettige α-Ketosäure-Dehydrogenase metabolisiert, das es in Isovaleryl-CoA umwandelt. Isovaleryl-CoA wird anschließend durch Isovaleryl-CoA-Dehydrogenase verstoffwechselt und in MC-CoA umgewandelt, das für die Synthese von Acetyl-CoA und anderen Verbindungen verwendet wird. Bei Biotinmangel kann HMB aus MC-CoA über Enoyl-CoA-Hydratase und ein nicht identifiziertes Thioesterase-Enzym hergestellt werden, die MC-CoA in HMB-CoA bzw. HMB-CoA in HMB umwandeln. Ein relativer Prozentsatz von α-KIC wird in der Leber durch das zytosolische Enzym 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase (KIC-Dioxygenase) metabolisiert, das α-KIC in HMB umwandelt. Bei gesunden Menschen ist dieser kleine Weg – der die Umwandlung von l-Leucin in α-KIC und danach in HMB beinhaltet – der primäre Weg der HMB-Synthese.

Ein kleiner Teil des L-Leucin-Stoffwechsels – weniger als 5 % in allen Geweben mit Ausnahme der Hoden, wo er etwa 33 % ausmacht – wird zunächst von der Leucin-Aminomutase katalysiert, wodurch β-Leucin entsteht, das anschließend von einer Reihe von nicht charakterisierten Enzymen in β-Ketoisocaproat (β-KIC), β-Ketoisocaproyl-CoA und dann Acetyl-CoA umgewandelt wird.

Der Stoffwechsel von HMB wird von einem nicht charakterisierten Enzym katalysiert, das es in β-Hydroxy-β-methylbutyryl-CoA (HMB-CoA) umwandelt. HMB-CoA wird entweder durch Enoyl-CoA-Hydratase oder ein anderes nicht charakterisiertes Enzym verstoffwechselt, wobei β-Methylcrotonyl-CoA (MC-CoA) bzw. Hydroxymethylglutaryl-CoA (HMG-CoA) entsteht. MC-CoA wird dann durch das Enzym Methylcrotonyl-CoA Carboxylase in Methylglutaconyl-CoA (MG-CoA) umgewandelt, das anschließend durch Methylglutaconyl-CoA Hydratase in HMG-CoA umgewandelt wird. HMG-CoA wird dann von der HMG-CoA-Lyase in Acetyl-CoA und Acetoacetat gespalten oder über den Mevalonat-Weg zur Herstellung von Cholesterin verwendet.

Synthese in nicht-menschlichen Organismen

Leucin ist eine notwendige Aminosäure in der Ernährung von Tieren, da sie nicht über den vollständigen Enzymweg verfügen, um es de novo aus möglichen Vorläuferverbindungen herzustellen. Daher müssen sie sie mit der Nahrung aufnehmen, im Allgemeinen als Bestandteil von Proteinen. Pflanzen und Mikroorganismen stellen Leucin mit Hilfe einer Reihe von Enzymen aus Brenztraubensäure her:.

  • Acetolactat-Synthase
  • Acetohydroxysäure-Isomeroreduktase
  • Dihydroxysäure-Dehydratase
  • α-Isopropylmalat-Synthase
  • α-Isopropylmalat-Isomerase
  • Leucin-Aminotransferase

Die Synthese der kleinen, hydrophoben Aminosäure Valin besteht ebenfalls aus dem ersten Teil dieses Weges. [4]

Wirkungsmechanismus

Diese Gruppe von essentiellen Aminosäuren wird als verzweigtkettige Aminosäuren (BCAAs) bezeichnet. Da dieser Plan von Kohlenstoffatomen vom Menschen nicht hergestellt werden kann, sind diese Aminosäuren ein essentieller Bestandteil der Ernährung. Der Abbau aller drei Substanzen beginnt im Muskel und liefert NADH und FADH2, die zur ATP-Erzeugung genutzt werden können. Für den Abbau aller drei Aminosäuren werden bei den ersten beiden Vorgängen genau dieselben Enzyme verwendet. Der primäre Schritt ist in jedem Fall eine Transaminierung mit einer einzigen BCAA-Aminotransferase, wobei a-Ketoglutarat als Aminakzeptor dient. Infolgedessen entstehen 3 verschiedene A-Ketosäuren, die mit einer gemeinsamen verzweigtkettigen A-Ketosäure-Dehydrogenase oxidiert werden, wodurch die 3 verschiedenen CoA-Derivate entstehen. Folglich verzweigen sich die Stoffwechselwege und es entstehen viele Zwischenprodukte. Das Hauptprodukt von Valin ist Propionyl-CoA, die glucogene Vorstufe von Succinyl-CoA. Der Isoleucin-Katabolismus endet mit der Produktion von Acetyl-CoA und Propionyl-CoA; daher ist Isoleucin sowohl glucogen als auch ketogen. Leucin erzeugt AcetylCoA und AcetoacetylCoA und wird daher als streng ketogen kategorisiert. Es gibt eine Reihe von genetischen Krankheiten, die mit einem gestörten Katabolismus der BCAAs zusammenhängen. Das häufigste Problem liegt in der verzweigtkettigen A-Ketosäure-Dehydrogenase. Da es nur ein Dehydrogenase-Enzym für alle 3 Aminosäuren gibt, sammeln sich alle 3 A-Ketosäuren und werden mit dem Urin ausgeschieden. Die Krankheit wird Ahornsirup-Urin-Krankheit genannt, weil der Urin der betroffenen Personen einen besonderen Geruch aufweist. Die geistige Retardierung ist in diesen Fällen erheblich. Da es sich um notwendige Aminosäuren handelt, können diese leider nicht stark in der Ernährung eingeschränkt werden. Schließlich ist das Leben der Betroffenen kurz und die Entwicklung abnormal Die wichtigsten neurologischen Probleme sind auf eine schlechte Myelinbildung im ZNS zurückzuführen. [5]

Nahrungsmittel mit Leucin

Die Aufnahme von Leucin und anderen BCAAs über die Nahrung ist für viele Menschen am sichersten. Die Food and Drug Administration verwaltet keine Nahrungsergänzungsmittel, so dass sie möglicherweise nicht genau das enthalten, was sie angeben. Sie können Nebenwirkungen haben oder mit anderen Medikamenten interagieren. Nahrungsergänzungsmittel sind meist sicher, kostengünstig und wohlschmeckend.

Die Nährwertkennzeichnung von Lebensmitteln enthält keine Angaben zu den einzelnen Aminosäuren, so dass viele Menschen einfach nur darauf achten sollten, dass sie genügend Eiweiß zu sich nehmen. Erwachsene benötigen etwa 7 Gramm (g) Eiweiß pro 20 Pfund Körpergewicht. Eine Person, die 140 Pfund wiegt, benötigt also 49 g.

Sowohl pflanzliche als auch tierische Lebensmittel können Ihren Proteinbedarf decken. Früher galten tierische Lebensmittel als besonders proteinreich, da sie alle essentiellen Aminosäuren enthalten.

Ernährungswissenschaftler erklären nun, dass es nicht notwendig ist, alle essentiellen Aminosäuren auf einmal zu sich zu nehmen. Vielmehr können sie über den Tag verteilt aufgenommen werden, so dass es für Veganer und Vegetarier viel einfacher ist, die Empfehlungen für Eiweiß zu erfüllen.

Es gibt zahlreiche diätetische Quellen für Leucin und andere BCAAs. Denken Sie an diese gesunden Quellen für Aminosäuren:.

Lachs

Holen Sie sich Ihre Aminosäuren aus Lachs, und Sie erhalten auch Omega-3-Fette. Es gibt einige gesundheitliche Bedenken bezüglich Zuchtlachs. Wählen Sie Wildfänge oder beschränken Sie Ihre monatlichen Portionen.

Kichererbsen

Diese diätetischen Superstars enthalten 7 g Eiweiß und 6 g Ballaststoffe in nur einer halben Tasse, und sie enthalten auch viel Eisen. Genießen Sie sie als Hummus oder fügen Sie sie zu Suppen, Eintöpfen, Currys und Salaten hinzu.

Wildreis

Probieren Sie Wildreis anstelle von weißem Reis. Sie erhalten einen nussigen Geschmack und eine leicht zähe Konsistenz, die viele Menschen mögen.

Eier

Sogar die American Heart Association sagt, dass ein Ei pro Tag in Ordnung ist. Sie erhalten 6 g Eiweiß pro Ei.

Sojabohnen

Diese flexible Hülsenfrucht ist in einer Reihe von Formen erhältlich, darunter Tofu, Tempeh, Edamame und geröstete Sojabohnen. Texturiertes Sojaprotein ist heute leicht in Supermärkten erhältlich. Es kann Fleisch in zahlreichen Mahlzeiten ersetzen.

Nüsse

Mandeln, Paranüsse und Cashews sind hervorragende Quellen für essentielle Aminosäuren. Das gilt auch für Erdnüsse, obwohl sie eigentlich Gemüse und keine Nüsse sind.

Rindfleisch

Rindfleisch ist eine der besten Quellen für Aminosäuren. Um die Aufnahme von Fetten und Cholesterin zu verringern, wählen Sie ein mageres Stück oder probieren Sie grasgefüttertes Rindfleisch. [6]

Nachteile

  1. Entwickelt Muskeln
  2. Verhindert Muskelabbau
  3. Verbessert die Leistung
  4. Hilft beim Fettabbau
  5. Fördert die Erholung der Muskeln
  6. Stabilisiert den Blutzuckerspiegel

Wirkt muskelaufbauend

L-Leucin ist ein beliebtes Ergänzungsmittel bei Bodybuildern und Sportlern aufgrund seiner effektiven Ergebnisse beim Muskelaufbau. Als eine der wichtigsten Aminosäuren, die an der Muskelsynthese beteiligt sind, kann es dazu beitragen, den Muskelaufbau zu aktivieren und Ihr Training zu optimieren.

Die Forschung hat jedoch gemischte Ergebnisse zu den potenziellen Wirkungen dieser Aminosäure gezeigt. In einer Langzeitstudie aus Frankreich wurde beispielsweise festgestellt, dass Leucin das Muskelwachstum und die Leistungsfähigkeit wesentlich effizienter fördert, wenn es mit anderen Aminosäuren kombiniert wird, anstatt es allein zu sich zu nehmen. Wenn Sie eine ausgezeichnete Auswahl an proteinhaltigen Lebensmitteln in Ihre Ernährung aufnehmen, können Sie die Ergebnisse von Leucin maximieren, da Sie eine große Auswahl an Aminosäuren und wichtigen Nährstoffen für das Muskelwachstum erhalten.

Verhindert Muskelabbau

Wenn Sie älter werden, treten in Ihrem Körper zahlreiche Veränderungen auf. Sarkopenie, die fortschreitende Degeneration der Skelettmuskulatur, ist eine der bemerkenswertesten Folgen des fortgeschrittenen Alters. Dieser Zustand kann zu Schwäche und verminderter Ausdauer führen, was eine Abnahme der Leistungsfähigkeit zur Folge hat.

Man nimmt an, dass Leucin dazu beiträgt, die Abnutzung der Muskeln zu verlangsamen und so die Auswirkungen des Alterns zu verringern. Eine Forschungsstudie, die an der Abteilung für Innere Medizin der University of Texas Medical Branch durchgeführt und in der Zeitschrift Clinical Nutrition veröffentlicht wurde, ergab, dass Leucin die Muskelsynthese bei älteren Erwachsenen, die die empfohlene Menge an Protein pro Mahlzeit zu sich nehmen, verbessert. Ein anderes Modell am Menschen, das in Frankreich durchgeführt wurde und auf das oben verwiesen wurde, kam zu ähnlichen Ergebnissen und berichtete, dass Leucin-Ergänzungen auch in der Lage waren, den durch Unterernährung ausgelösten Gewichtsverlust bei älteren Menschen zu begrenzen.

Verbesserung der Leistungsfähigkeit

Neben der Verwendung von Leucin für das Bodybuilding greifen sowohl Profi- als auch Amateursportler häufig auf diese essentielle Aminosäure zurück, um ihre körperliche Leistungsfähigkeit zu steigern.

In einer Studie, die am Institute of Sport and Workout Science der James Cook University in Australien durchgeführt und im European Journal of Applied Physiology veröffentlicht wurde, wurde berichtet, dass die Einnahme von Leucinpräparaten über einen Zeitraum von 6 Wochen sowohl die Ausdauer als auch die Kraft des Oberkörpers bei Kanusportlern deutlich verbesserte. Eine andere Forschungsstudie, die 2016 im European Journal of Clinical Nutrition veröffentlicht wurde, zeigte, dass die Einnahme von Leucin bei älteren Erwachsenen die Magermasse und die funktionelle Leistungsfähigkeit verbesserte.

Hilft beim Fettabbau

Wenn Sie Muskeln aufbauen und gleichzeitig etwas zusätzliches Körperfett abbauen möchten, könnte Leucin genau das Richtige für Sie sein. Mehrere Forschungsstudien haben nämlich herausgefunden, dass Leucin eine starke Wirkung auf den Fettabbau haben kann.

Ein Tiermodell der Abteilung für Lebensmittelwissenschaften und spekulative Ernährung der Universität von São Paulo in Brasilien zeigte, dass die Ergänzung von Ratten mit einer niedrigen Dosis Leucin über einen Zeitraum von sechs Wochen zu einem erhöhten Gewichtsverlust im Vergleich zu einer Kontrollgruppe führte. Laut einer 2015 in der Zeitschrift Nutrients erschienenen Übersichtsarbeit hat sich gezeigt, dass diese Aminosäure auch die Fettansammlung während des Alterns verringert und die Entwicklung von ernährungsbedingten Gewichtsproblemen verhindert.

Fördert die Muskelerholung

Krämpfe und Muskelkater sind lästige Probleme, mit denen viele Menschen nach einem Besuch im Fitnessstudio zu kämpfen haben. Nach einem besonders extremen Training können diese Muskelschmerzen manchmal sogar ausreichen, um Sie einige Tage lang vom Fitnesscenter fernzuhalten, was Ihren Zeitplan völlig durcheinander bringt und Ihre Fitnessziele verzögert.

Studien haben tatsächlich einige vielversprechende Ergebnisse über die mögliche Rolle von Leucin bei der Muskelheilung entdeckt. Eine Studie des Department of Food Science and Human Nutrition an der University of Illinois berichtet, dass die Einnahme von Leucin direkt nach dem Training die Muskelheilung und die Muskelproteinsynthese anregen kann. Eine andere Studie, die an der School of Sport and Exercise und dem Institute of Food, Nutrition and Human Being Health an der Massey University in Neuseeland durchgeführt wurde, zeigte, dass die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln mit dieser Aminosäure die Regeneration verbessert und die Ausdauerleistung bei hoher Intensität bei männlichen Radfahrern nach dem Training an aufeinanderfolgenden Tagen erhöht.

Stabilisiert den Blutzucker

Hyperglykämie, also ein hoher Blutzuckerspiegel, kann sich verheerend auf Ihre Gesundheit auswirken. Kurzfristig kann ein hoher Blutzuckerspiegel Symptome wie Müdigkeit, ungewollte Gewichtsabnahme und erhöhten Durst auslösen. Bleibt er länger unkontrolliert, kann ein hoher Blutzuckerspiegel sogar noch schwerwiegendere Folgen haben, nämlich Nervenschäden, Nierenprobleme und ein größeres Risiko für Hautinfektionen.

Einige Forschungsergebnisse deuten darauf hin, dass Leucin in der Lage sein könnte, den typischen Blutzuckerspiegel zu erhalten. Eine Humanstudie der Abteilung für Endokrinologie, Stoffwechsel und Ernährung des VA Medical Center in Minneapolis, die in der Zeitschrift Metabolism veröffentlicht wurde, ergab, dass Leucin, das zusammen mit Glukose eingenommen wurde, die Insulinsekretion förderte und den Blutzuckerspiegel der Teilnehmer senkte. Eine In-vitro-Studie aus China aus dem Jahr 2014 zeigte ebenfalls, dass Leucin in der Lage war, die Insulinsignalisierung und die Glukoseaufnahme zu unterstützen, um den Blutzuckerspiegel in Schach zu halten. [7]

Nebenwirkungen und Gefahren von Leucin

Bei der Einnahme von Leucin in Form von Nahrungsergänzungsmitteln kann es zu negativen Auswirkungen kommen. Das ist ein Grund dafür, dass es in der Regel am besten ist, die Nährstoffe aus vollwertigen Lebensmitteln zu beziehen.

Laut dem University of Rochester Medical Center kann die Einnahme von Leucin-Nahrungsergänzungsmitteln eine Reihe von unerwünschten Folgen haben.

  • Negative Stickstoffbilanz Ein einziges Aminosäurepräparat kann bei Ihnen eine negative Stickstoffbilanz auslösen, was die Funktionsfähigkeit Ihres Stoffwechsels beeinträchtigen und dazu führen kann, dass Ihre Nieren härter arbeiten müssen.
  • Hypoglykämie Sehr hohe Dosen von Leucin können einen niedrigen Blutzuckerspiegel auslösen.
  • Pellagra Sehr hohe Dosen von Leucin können ebenfalls Pellagra verursachen, zu deren Symptomen Haarausfall, Magen-Darm-Probleme und Hautveränderungen gehören.

Im Allgemeinen sollten Nahrungsergänzungsmittel keine gesunden, vollständigen Mahlzeiten ersetzen und es ist wichtig, eine Vielzahl von Lebensmitteln zu essen, so die U.S. Food & & Drug Administration. Die Integration von Nahrungsergänzungsmitteln, die Verwendung von Nahrungsergänzungsmitteln in Verbindung mit Medikamenten oder die Einnahme einer großen Menge von Nahrungsergänzungsmitteln kann zu gefährlichen Ergebnissen führen. Ihr Arzt kann Ihnen bei der Entscheidung helfen, ob Sie Leucin-Ergänzungen benötigen, und Sie dabei unterstützen, ein gesundes Gleichgewicht zwischen den Nahrungsmitteln und Nährstoffen herzustellen, die Sie benötigen. [8]

Leucinmangel

Leucinmangel führt zu einer verminderten Leistungsfähigkeit der Muskeln und der Leber. Aufgrund von Leucinmangel erfährt der Körper eine extreme Erschöpfung. Leucinmangel kann bestimmte Anzeichen auslösen. Einige dieser Anzeichen sind:.

  • Müdigkeit
  • Schwacher Muskelaufbau
  • Schwache Erholung bei Verletzungen
  • Gewichtszunahme

Leucinmangel herrscht bei Menschen, die an Essstörungen wie Bulimie und Anorexia nervosa leiden. Auch ein unausgewogener Ernährungsplan kann zu Leucinmangel führen. Er entsteht zum Beispiel durch die Aufnahme von mehr Junk Food und zu wenig Eiweiß. Darüber hinaus benötigen Menschen, die aufgrund langer Arbeitszeiten unter Druck und psychischer Anspannung stehen, in manchen Fällen mehr Leucin. Solche Lebensgewohnheiten führen ebenfalls zu einem Mangel.

Forschungsstudien empfehlen, dass umfangreiche aerobe Aktivitäten und Krafttraining den täglichen Leucinbedarf erhöhen können. Es gibt Tipps, den derzeit empfohlenen Verbrauch von Leucin von 14mg/kg Körpergewicht täglich auf 45 mg/kg Körpergewicht bei inaktiven Erwachsenen zu erhöhen. Bei Menschen, die sich ausgiebig bewegen und Krafttraining für eine bessere Proteinsynthese betreiben, ist eine Erhöhung erforderlich. Andernfalls beeinträchtigt es ihre Muskelkraft und Leistungsfähigkeit. Außerdem sind Personen mit Lebererkrankungen anfällig für Leucinmangel. Daher benötigen Personen aus diesen Kategorien hohe Mengen an Leucin. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass Lutein die Gewebereparatur, die Wundheilung, den Muskelaufbau, die Muskelreparatur und die Vorbeugung von Muskelschwund unterstützt. [9]

Krankheiten, die durch Leucinmangel ausgelöst werden

Die Ahornsirup-Urin-Krankheit (MSUD) ist eine seltene genetische Störung, die durch einen Mangel an einem Enzymkomplex (verzweigtkettige Alpha-Ketosäure-Dehydrogenase) gekennzeichnet ist, der für den Abbau (die Verstoffwechselung) der drei verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAAs) Leucin, Isoleucin und Valin im Körper benötigt wird. Das Ergebnis dieser Stoffwechselstörung ist, dass sich alle drei BCAAs zusammen mit einer Vielzahl ihrer giftigen Nebenprodukte (insbesondere ihre jeweiligen natürlichen Säuren) abnormal anreichern. Bei der klassischen, schweren Form der MSUD beginnen die Plasmakonzentrationen der BCAAs innerhalb weniger Stunden nach der Geburt zu steigen. Ohne Behandlung treten die ersten Symptome auf, oft schon innerhalb der ersten 24-48 Stunden des Lebens.

Das Krankheitsbild beginnt mit unspezifischen Anzeichen zunehmender neurologischer Funktionsstörungen wie Lethargie, Gereiztheit und schlechter Fütterung, bald gefolgt von fokalen neurologischen Anzeichen wie ungewöhnlichen Bewegungen, zunehmender Spastik und bald darauf von Krampfanfällen und einem sich vertiefenden Koma. Wird dies vernachlässigt, ist eine fortschreitende Hirnschädigung unvermeidlich und der Tod tritt in der Regel innerhalb von Wochen oder Monaten ein. Der einzige spezifische Befund, der für die MSUD typisch ist, ist die Entwicklung eines bestimmten Geruchs, der an Ahornsirup erinnert und am leichtesten im Urin und im Ohrenschmalz nachweisbar ist und bereits einen Tag oder länger nach der Geburt gerochen werden kann. Die Toxizität ist das Ergebnis der schädigenden Wirkung von Leucin auf das Gehirn, begleitet von einer schweren Ketoazidose, die durch die Anhäufung der drei verzweigtkettigen Ketosäuren (BCKAs) hervorgerufen wird.

Die Störung kann durch eine spezielle Diät, bei der die drei BCAAs streng kontrolliert werden, wirksam behandelt werden. Doch selbst bei einer Behandlung besteht bei Patienten jeden Alters mit MSUD ein hohes Risiko für eine intensive metabolische Dekompensation (Stoffwechselkrisen), die häufig durch Infektionen, Verletzungen, fehlende Nahrungsaufnahme (Fasten) oder vielleicht durch psychischen Stress ausgelöst wird. Während dieser Episoden kommt es zu einem schnellen, unerwarteten Anstieg der Aminosäurespiegel, der ein sofortiges medizinisches Eingreifen erfordert.

Es gibt drei oder möglicherweise 4 Typen von MSUD: den klassischen Typ, den intermediären Typ, den intermittierenden Typ und vielleicht einen auf Thiamin reagierenden Typ. Jeder der verschiedenen Untertypen der MSUD weist ein unterschiedliches Maß an Restenzymaktivität auf, was den unterschiedlichen Schweregrad und das Alter bei Beginn der Erkrankung erklärt. Alle Arten werden autosomal rezessiv erworben. [10]

Leucin-Dosierung

Die Leucin-Dosis ist ein umstrittenes Thema. Die Einnahme von 2,5 Gramm Leucin hat tatsächlich einen Anstieg der MPS gezeigt. Einige Forscher empfehlen eine Gesamtaufnahme von 10 Gramm Leucin pro Tag, verteilt auf die Mahlzeiten.

Am besten nehmen Sie Leucin als Intra-Workout in Form von BCAAs zu sich. 5 Gramm können als Intra-Workout eingenommen werden und innerhalb von 30 Minuten nach dem Training sollten 10 Gramm verzehrt werden. Allerdings ist zu beachten, dass Molke, die Sie nach dem Training als Shake zu sich nehmen, einen höheren Anteil an Leucin enthält (100 Gramm enthalten 10 Gramm Leucin). Leucin muss in jeder Mahlzeit enthalten sein und vorzugsweise sollte jede Mahlzeit mindestens 2,5 Gramm Leucin enthalten. [11]

Wechselwirkungen zwischen Kräutern und Medikamenten

  • Insulin und andere antidiabetische Medikamente: Leucin kann die Insulinsekretion stimulieren und kann zusätzliche hypoglykämische Wirkungen haben.
  • Vitamine B3 und B6: Leucin kann die Synthese dieser Vitamine beeinträchtigen.
  • PDE5-Hemmer (Sildenafil): Tiermodelle zeigen, dass Leucin synergistische Wirkungen haben könnte. Die medizinische Bedeutung ist nicht bekannt. [12]

Besondere Sicherheitsmaßnahmen und Vorsichtshinweise

  • Schwangerschaft und Stillen: Es gibt nur unzureichend verlässliche Informationen über die Sicherheit der Einnahme verzweigtkettiger Aminosäuren, wenn Sie schwanger sind oder stillen. Gehen Sie auf Nummer sicher und vermeiden Sie die Einnahme.
  • Kinder: Verzweigtkettige Aminosäuren sind für Kinder MÖGLICH SICHER, wenn sie kurzfristig über den Mund eingenommen werden. Verzweigtkettige Aminosäuren wurden bei Kindern sogar bis zu 6 Monate lang sicher angewendet.
  • Amyotrophe Lateralsklerose (ALS, Lou Gehrigs Krankheit): Die Einnahme von verzweigtkettigen Aminosäuren wurde mit Lungenversagen und einer höheren Sterblichkeitsrate in Verbindung gebracht, wenn sie bei Patienten mit ALS eingesetzt wurden. Wenn Sie an ALS erkrankt sind, sollten Sie keine verzweigtkettigen Aminosäuren einnehmen, bis Sie mehr darüber wissen.
  • Verzweigtkettige Ketoazidurie: Krampfanfälle und schwere geistige und körperliche Retardierung können die Folge sein, wenn der Konsum von verzweigtkettigen Aminosäuren erhöht wird. Nehmen Sie keine verzweigtkettigen Aminosäuren zu sich, wenn Sie an dieser Krankheit leiden.
  • Chronische Alkoholabhängigkeit: Der diätetische Konsum von verzweigtkettigen Aminosäuren bei Alkoholikern wurde mit Lebererkrankungen in Verbindung gebracht, die zu Hirnschäden führen (hepatische Enzephalopathie).
  • Niedriger Blutzuckerspiegel bei Säuglingen: Die Einnahme einer der verzweigtkettigen Aminosäuren, Leucin, senkt Berichten zufolge den Blutzuckerspiegel bei Säuglingen, die an einer sogenannten idiopathischen Hypoglykämie leiden. Dieser Begriff bedeutet, dass sie einen niedrigen Blutzuckerspiegel haben, die Ursache dafür aber nicht bekannt ist. Einige Untersuchungen legen nahe, dass Leucin die Bauchspeicheldrüse veranlasst, Insulin auszuschütten, was den Blutzuckerspiegel senkt.
  • Chirurgie: Verzweigtkettige Aminosäuren können den Blutzuckerspiegel beeinflussen, was die Kontrolle des Blutzuckerspiegels während und nach einer chirurgischen Behandlung stören kann. Stellen Sie die Einnahme verzweigtkettiger Aminosäuren mindestens 2 Wochen vor einer geplanten chirurgischen Behandlung ein. [13]

Schlussfolgerung

Extrem hohe Konzentrationen von Leucin sind in der Lage, die Proteinsynthese zu stimulieren und den Proteinabbau im Skelettmuskel von unbeschädigten Ratten zu hemmen. Diese Wirkung auf die Proteinsynthese könnte durch den vorübergehenden, wenn auch geringen Anstieg des Seruminsulins verstärkt werden, der durch die Leucindosis verursacht wird. Innerhalb der typischen physiologischen Konzentrationsreihen von Leucin und Insulin bei nahrungsentzogenen und gefütterten Ratten wird jedoch die Empfindlichkeit der Muskelproteinsynthese gegenüber Insulin durch die Infusion von Leucin erhöht, so dass die Proteinsynthese durch die mäßig erhöhten Konzentrationen von Insulin und Leucin, die bei gefütterten Ratten üblich sind, stimuliert wird. Die physiologische Rolle von Leucin besteht also darin, mit Insulin zusammenzuarbeiten, um den Schalter auszulösen, der die Muskelproteinsynthese fördert, wenn Aminosäuren und Energie aus der Nahrung erscheinen. Der Vorteil dieser Vorgehensweise besteht darin, dass für den Schalter sowohl Aminosäuren (Leucin) als auch Energie (Insulin) gleichzeitig vorhanden sein müssen, er wird also nur ausgelöst, wenn die Bedingungen ideal sind.

Eine Funktion von Leucin als Verstärker der Insulinsensitivität legt ebenfalls die Möglichkeit nahe, dass ein längerer, extrem hoher Leucinkonsum eine Insulinresistenz verursachen kann, und zwar in ähnlicher Weise wie eine Insulinresistenz, die durch eine längere Hyperglykämie entsteht. Dies könnte letztlich zu einer Abschwächung der Stimulation der Muskelproteinsynthese durch die Nahrungsaufnahme führen. Da außerdem Teile der Signalwege von Insulin zur Proteinsynthese mit denen der Regulierung des Glukosestoffwechsels verbunden sind, wie bereits erwähnt, besteht die Möglichkeit, dass eine Überstimulation durch Leucin zu Problemen im Glukosestoffwechsel führt. Die Suche nach der „Obergrenze“ für die Aufnahme von Leucin mit der Nahrung könnte daher in einer Untersuchung der Auswirkungen eines anhaltend hohen Leucin-Konsums auf die Glukose-Homöostase und den Stoffwechselprozess bestehen. [14]

Referenzen

  1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/leucine
  2. Https://www.sciencedirect.com/topics/medicine-and-dentistry/leucine
  3. Https://www.britannica.com/science/leucine
  4. Https://de.wikipedia.org/wiki/leucin#pharmakologie
  5. Https://go.drugbank.com/drugs/db00149
  6. Https://www.webmd.com/diet/foods-high-in-leucine
  7. Https://draxe.com/nutrition/leucine/#benefits
  8. Https://www.livestrong.com/article/253144-l-leucine-benefits/
  9. Https://www.healthifyme.com/blog/leucine-benefits/
  10. Https://rarediseases.org/rare-diseases/maple-syrup-urine-disease/
  11. Https://us.myprotein.com/thezone/supplements/leucine-dosage-benefits-side-effects/
  12. Https://www.mskcc.org/cancer-care/integrative-medicine/herbs/leucine
  13. Https://www.rxlist.com/branched-chain_amino_acids/supplements.htm
  14. Https://academic.oup.com/jn/article/135/6/1553s/4663864
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