Histidin

32 Minuten gelesen

Histidin ist eine Aminosäure. Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine in unserem Körper. Menschen verwenden Histidin als Medikament.

Manche Menschen nehmen Histidin zur Behandlung des metabolischen Syndroms, von Durchfall, der durch eine Cholera-Infektion ausgelöst wurde, von rheumatoider Arthritis, allergischen Erkrankungen, Geschwüren und Anämie, die durch Nierenversagen oder Nierendialyse verursacht wird, über den Mund ein. [2]

Geschichte

Histidin hĭs ‚ tĭdēn [entscheidend], Naturstoff, eine der 22 α-Aminosäuren, die häufig in tierischen Proteinen vorkommen. Nur das l-Stereoisomer kommt in Säugetierproteinen vor. Histidin ist der direkte Vorläufer von Histamin; es ist auch eine wichtige Quelle für Kohlenstoffatome bei der Synthese von Purinen. Die Imidazolgruppe an der Seitenkette von Histidin kann sowohl als Säure als auch als Base wirken, d.h. sie kann unter bestimmten Bedingungen sowohl Protonen abgeben als auch aufnehmen. Dies erweist sich als eine wesentliche Wohn- oder Geschäftseigenschaft, wenn Histidin in Proteine eingebaut wird, insbesondere wenn es schließlich Teil der Hauptstruktur einiger Enzyme ist. Man nimmt an, dass die Seitenkette dieser Aminosäure als basische Säure und Base dient, da sie an den katalytischen Funktionen von Chymotrypsin sowie einer Reihe von Enzymen beteiligt ist, die sich mit dem Stoffwechsel von Kohlenhydraten, Proteinen und Nukleinsäuren befassen. Es wird sogar mit den Funktionen von Cocoonase in Verbindung gebracht, dem Enzym, das es erwachsenen Seidenspinnern ermöglicht, sich aus ihren Kokons zu befreien. Histidin gilt als wichtige Aminosäure für Säuglinge (sie muss mit der Nahrung zugeführt werden); Experimente mit Erwachsenen deuten darauf hin, dass sie zumindest kurze Zeiträume ohne die Zufuhr dieser Aminosäure auskommen können. Sie wurde 1896 aus Proteinen isoliert; ihre Struktur wurde 1911 durch chemische Synthese bestätigt. [3]

Metabolismus

Biosynthese

Histidin-Biosyntheseweg acht verschiedene Enzyme können 10 Reaktionen katalysieren. In dieser Abbildung katalysiert his4 vier verschiedene Reaktionen in diesem Stoffwechselweg.

L-Histidin ist eine wichtige Aminosäure, die im Menschen nicht de novo hergestellt wird. Der Mensch und andere Tiere müssen Histidin oder histidinhaltige Proteine zu sich nehmen. Die Biosynthese von Histidin wurde in Prokaryoten wie e. Coli ausgiebig untersucht. Die Histidin-Synthese in e. Coli umfasst acht Gene (his1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 und 8) und läuft in 10 Schritten ab. Dies ist möglich, weil ein einzelnes Gen die Fähigkeit hat, mehr als eine Reaktion zu katalysieren. Wie in dem Pfad dargestellt, katalysiert his4 zum Beispiel 4 verschiedene Schritte in dem Pfad.

Histidin wird aus Phosphoribosylpyrophosphat (prpp) hergestellt, das aus Ribose-5-Phosphat durch Ribose-Phosphat-Diphosphokinase im Pentosephosphatweg gebildet wird. Die allererste Reaktion der Histidinbiosynthese ist die Kondensation von prpp und Adenosintriphosphat (ATP) durch das Enzym Atp-Phosphoribosyltransferase. Die Atp-Phosphoribosyl-Transferase wird durch his1 in der Abbildung angedeutet. Das Gen His4 hydrolysiert dann das Element der Kondensation, Phosphoribosyl-atp, und erzeugt Phosphoribosyl-amp (pramp), was ein permanenter Schritt ist. His4 katalysiert dann die Bildung von Phosphoribosylformiminoaicar-phosphat, das anschließend durch das Genprodukt His6 in Phosphoribulosylformimino-aicar-p umgewandelt wird. His7 spaltet Phosphoribulosylformimino-aicar-p, um d-Erythro-Imidazol-Glycerinphosphat zu bilden. Danach bildet His3 Imidazol-Acetol-Phosphat und setzt dabei Wasser frei. His5 bildet dann L-Histidinol-Phosphat, das anschließend von his2 zu Histidinol hydrolysiert wird. His4 katalysiert die Oxidation von L-Histidinol zu L-Histidinal, einem Aminoaldehyd. Bei der letzten Aktion wird l-Histidinal in l-Histidin umgewandelt.

Ähnlich wie Tiere und Bakterien benötigen auch Pflanzen Histidin für ihr Wachstum und ihre Entwicklung. Mikroorganismen und Pflanzen sind sich ähnlich, weil sie Histidin synthetisieren können. Beide synthetisieren Histidin aus dem biochemischen Zwischenprodukt Phosphoribosylpyrophosphat. Im Allgemeinen ist die Histidin-Biosynthese bei Pflanzen und Mikroben sehr vergleichbar.

Pfad der Biosynthese

Dieser Weg erfordert Energie, damit er stattfinden kann. Aus diesem Grund aktiviert das Vorhandensein von Atp das erste Enzym des Weges, die Atp-Phosphoribosyltransferase. Die Atp-Phosphoribosyl-Transferase ist das geschwindigkeitsbestimmende Enzym, das durch eine Rückkopplungshemmung reguliert wird, was bedeutet, dass es in Gegenwart des Elements Histidin verhindert wird.

Zerstörung

Histidin gehört zu den Aminosäuren, die in Zwischenprodukte des Tricarbonsäurezyklus (Tca-Zyklus) umgewandelt werden können (auch Zitronensäurezyklus genannt). Histidin nimmt zusammen mit anderen Aminosäuren wie Prolin und Arginin an der Desaminierung teil, einem Vorgang, bei dem seine Aminogruppe entfernt wird. In Prokaryoten wird Histidin zunächst durch Histidase in Urocanat umgewandelt. Anschließend wandelt die Urocanase Urocanat in 4-Imidazolon-5-propionat um. Imidazolonpropionase katalysiert die Reaktion zur Bildung von Formiminoglutamat (Figlu) aus 4-Imidazolon-5-propionat. Die Formiminogruppe wird auf Tetrahydrofolat übertragen, und die verbleibenden 5 Kohlenstoffe bilden Glutamat. Insgesamt führen diese Reaktionen zur Bildung von Glutamat und Ammoniak. Glutamat kann dann durch Glutamat-Dehydrogenase deaminiert oder zu α-Ketoglutarat transaminiert werden. [4]

Charakteristik

Chemische Eigenschaften:

Basisch (basische Gruppe).

Physikalische Eigenschaften:

Polar (günstig geladen).

Histidin, eine notwendige Aminosäure, hat als günstig geladene praktische Gruppe ein Imidazol.

Das Imidazol macht es zu einem typischen Individuum in enzymkatalysierten Reaktionen. Das nicht protonierte Imidazol ist nukleophil und kann als basische Base wirken, während die protonierte Form als allgemeine Säure wirken kann. Der Rückstand kann ebenfalls eine Rolle bei der Unterstützung der gefalteten Strukturen von Proteinen spielen. [5]

Wirkungssystem

Da die Wirkungen von zusätzlichem L-Histidin unklar sind, ist jedes postulierte System völlig spekulativ. Dennoch sind einige Tatsachen über L-Histidin und einige seiner Metaboliten, wie Histamin und Trans-Urocaninsäure, bekannt, die darauf hindeuten, dass zusätzliches L-Histidin eines Tages immunmodulatorische und/oder antioxidative Aktivitäten haben könnte. Im Serum einiger Patienten mit rheumatoider Arthritis wurde ein niedriger Gehalt an freiem Histidin festgestellt. Die Serumkonzentrationen anderer Aminosäuren sind bei diesen Patienten normal. L-Histidin ist ein hervorragender Chelatbildner für Metalle wie Kupfer, Eisen und Zink. Kupfer und Eisen sind an einer Reaktion (Fenton-Reaktion) beteiligt, bei der starke reaktive Sauerstofftypen entstehen, die für das Gewebe, einschließlich der Gelenke, schädlich sein können. L-Histidin ist die obligate Vorstufe von Histamin, das durch die Decarboxylierung der Aminosäure entsteht. Bei Versuchstieren steigt der Histamingehalt im Gewebe, wenn die Menge an L-Histidin in der Nahrung erhöht wird. Es ist sehr wahrscheinlich, dass dies auch auf den Menschen zutrifft. Histamin ist dafür bekannt, dass es immunmodulatorische und antioxidative Eigenschaften besitzt. Suppressor-T-Zellen haben H2-Rezeptoren, und Histamin aktiviert sie. Die Förderung der Aktivität der Suppressor-T-Zellen könnte bei rheumatoider Arthritis hilfreich sein. Mehr noch, es hat sich gezeigt, dass Histamin die Produktion reaktiver Sauerstoffspezies in phagozytischen Zellen, wie z.B. Monozyten, herunterreguliert, indem es an die h2-Rezeptoren auf diesen Zellen bindet. Eine verringerte Produktion reaktiver Sauerstoffspezies durch Phagozyten könnte antioxidative, entzündungshemmende und immunmodulatorische Funktionen bei Krankheiten wie rheumatoider Arthritis haben. Dieses letztgenannte System ist der Grund für die Verwendung von Histamin selbst in zahlreichen medizinischen Studien, in denen Histamin zur Behandlung bestimmter Arten von Krebs und Viruserkrankungen untersucht wird. In diesen Studien scheint die Herabregulierung der Entwicklung reaktiver Sauerstofftypen durch Histamin die Unterdrückung von natürlichen Killerzellen (nk) und zytotoxischen T-Lymphozyten zu hemmen, so dass diese Zellen Krebszellen und virusinfizierte Zellen effektiver angreifen können. [6]

Klassifizierung

Aminosäuren werden in 3 Gruppen eingeteilt:.

  1. Notwendige Aminosäuren
  2. Unnötige Aminosäuren
  3. Bedingte Aminosäuren

Notwendige Aminosäuren

Lebenswichtige Aminosäuren können vom Körper nicht selbst hergestellt werden. Daher müssen sie mit der Nahrung aufgenommen werden.

Die 9 lebenswichtigen Aminosäuren sind: Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin.

Nicht benötigte Aminosäuren

Unnötige Arten, wie unser Körper die Aminosäure produzieren kann, auch wenn wir sie nicht über die Nahrung aufnehmen. Zu den überflüssigen Aminosäuren gehören: Alanin, Arginin, Asparagin, Asparaginsäure, Cystein, Glutaminsäure, Glutamin, Glycin, Prolin, Serin und Tyrosin.

Bedingte Aminosäuren

Bedingte Aminosäuren sind normalerweise nicht essentiell, außer in Zeiten von Krankheit und Stress.

Zu den bedingten Aminosäuren gehören: Arginin, Cystein, Glutamin, Tyrosin, Glycin, Ornithin, Prolin und Serin.

Sie müssen nicht bei jeder Mahlzeit lebenswichtige und unnötige Aminosäuren zu sich nehmen, aber eine ausgewogene Zufuhr über den ganzen Tag ist wichtig. Eine Ernährung, die nur auf einem einzigen pflanzlichen Nahrungsmittel basiert, ist nicht ausreichend. Wir kümmern uns jedoch nicht mehr darum, Proteine (wie Bohnen mit Reis) in einer einzigen Mahlzeit zu kombinieren. Stattdessen achten wir auf die Angemessenheit des gesamten Ernährungsplans über den Tag hinweg. [7]

Funktion von Histidin

Histidin wird vom Körper zur Herstellung bestimmter Hormone und Stoffwechselprodukte verwendet, die die Nierenfunktion, die Übertragung von Nerven, die Magensekretion und das Immunsystem des Körpers beeinflussen. Histidin wirkt sich auch auf die Reparatur und den Aufbau von Gewebe aus, stellt Blutzellen her und trägt zum Schutz der Nervenzellen bei. Es wird auch zur Herstellung von Histamin im Körper verwendet.

Eine Hauptfunktion von Histidin im Körper ist die Kontrolle und Unterstützung des Metabolismus (Abbau und Energieverwertung) von Spurenelementen. Diese Mikronährstoffe bestehen aus:.

Histidin hilft ebenfalls bei der Bildung vieler verschiedener Enzyme und Substanzen im Körper. Außerdem wirkt Histidin bei der Bildung einer Substanz namens Metallothionein in den Zellen des Gehirns, der Leber und der Nieren mit. Metallothionein schützt die Gehirnzellen und benötigt Histidin, um gebildet zu werden. Wenn der Körper eines Menschen mit Schwermetallen (wie Quecksilber und Blei) belastet ist, kann dies zu einem Mangel an ausreichenden Mengen an Histidin führen.

Allergien und Histidin

Der Körper verwendet Histidin zur Herstellung von Histamin (ein häufiger Grund für Schwellungen und Juckreiz, der als Folge einer Allergie auftritt) als Reaktion auf Allergien oder Gewebeschäden.

Histamin – das bei einer allergischen Reaktion in erhöhter Konzentration vorkommt – ist ein Nebenprodukt von Histidin. Histamin veranlasst das Immunsystem, als Reaktion auf Reizstoffe eine Entzündungsreaktion (bestehend aus Juckreiz und Schwellung) auszulösen.

Histidin trägt zu einer Notfallsituation (und einem potenziell tödlichen) medizinischen Zustand bei, der Anaphylaxie genannt wird und durch eine Allergie entstehen kann. Sie wird mit einer Injektion von Epinephrin behandelt. [8]

Gesundheitliche Vorteile

Zuverlässig für:

Chirurgische Eingriffe

Bretschneiders Histidin-Tryptophan-Ketoglutarat-Option (htk) ist eine histidinhaltige Pufferlösung, die konsequent eingesetzt wird, um bei Operationen einen Herzstillstand herbeizuführen und den Herzmuskel vor einer Unterversorgung mit Blut zu schützen.

Mehrere klinische Studien belegen seine Wirksamkeit bei der Verringerung von Schäden aufgrund von Sauerstoffmangel nicht nur im Herzen, sondern auch in den Nieren.

Die Option wird auch zur Erhaltung von Spenderorganen eingesetzt.

Unzureichende Beweise für:

Die folgenden angeblichen Vorteile werden nur durch begrenzte, minderwertige wissenschaftliche Forschungsstudien und einige tier- und zellbasierte Forschungsstudien gestützt. Es gibt keine ausreichenden Beweise, um die Verwendung von Histidin-Ergänzungsmitteln für eine der unten aufgeführten Anwendungen zu unterstützen, solange keine größeren, robusteren klinischen Studien durchgeführt werden. Denken Sie daran, vor der Einnahme von Histidin-Ergänzungsmitteln mit einem Arzt zu sprechen. Sie dürfen niemals als Ersatz für eine genehmigte medizinische Behandlung verwendet werden.

Schutz für das Herz

Anomalien, die zu einem erhöhten Histidinspiegel führen, wurden in einer Beobachtungsstudie an über 1.100 Afroamerikanern mit einem geringeren Auftreten von koronaren Herzkrankheiten in Verbindung gebracht.

Das Histidin-Derivat Carnosin verbesserte in einer medizinischen Studie an 50 herzkranken Menschen die körperliche Leistungsfähigkeit und die Lebensqualität.

Beschädigte Rattenherzen (aufgrund der wiederhergestellten Blutversorgung nach einem Herzinfarkt), die mit Histidin behandelt wurden, heilten besser. Histidin verringerte wahrscheinlich reaktive oxidative Spezies und trug zur Erhaltung der Energie (Atp) bei.

Bei diabetischen Mäusen verringerte die zusätzliche Gabe von Carnosin die Blutfettwerte und die Plaquebildung in den Arterien.

Minimierung des Blutdrucks

In einer Forschungsstudie an 92 Personen mit Herzproblemen wurde die Einnahme von Histidin mit einer Senkung des Blutdrucks in Verbindung gebracht, insbesondere bei höheren Dosierungen.

In einer Studie an Ratten mit erhöhtem Bluthochdruck wurde dieser durch die orale Einnahme von Histidin erheblich gesenkt. In ähnlicher Weise senkte Carnosin den Blutdruck bei übergewichtigen Ratten.

Antioxidans

In einer Studie mit 92 fettleibigen Frauen mit Histidinmangel verringerte die zusätzliche Einnahme dieser Aminosäure über 12 Wochen den oxidativen Stress.

In einer anderen Studie mit über 400 Frauen wurde ein Zusammenhang zwischen einem niedrigen Histidinspiegel und oxidativem Stress festgestellt. Außerdem hatten übergewichtige Frauen einen schlechteren antioxidativen Status, was vielleicht auf ihren ungewöhnlichen Histidin- und Arginin-Stoffwechsel zurückzuführen ist.

Entzündungen

In 2 Studien mit mehr als 500 Frauen führte eine Histidin-Supplementierung zu einem Rückgang der Entzündung, indem die Produktion von Entzündungszytokinen gehemmt wurde.

Blutzuckerspiegel

In einer wissenschaftlichen Studie an 92 übergewichtigen Frauen mit metabolischem Syndrom führte eine Histidin-Supplementierung (4 g/Tag über 12 Wochen) zu einer deutlichen Verringerung der Insulinresistenz.

Eine Beobachtungsstudie an 88 fettleibigen Personen brachte eine höhere Histidinzufuhr in der Nahrung mit niedrigeren Nüchternblutzuckerwerten und einer erhöhten Insulinempfindlichkeit in Verbindung.

Bei Mäusen half eine Ergänzung mit Histidin und Carnosin, diabetische Probleme zu verhindern.

Gehirnfunktion

In einer wissenschaftlichen Studie mit 20 Personen, die an anhaltender Müdigkeit und Schlafstörungen litten, verbesserte eine 2-wöchige Supplementierung mit Histidin die Aufmerksamkeit, das Gedächtnis und die Klarheit des Denkens und verringerte gleichzeitig die Müdigkeit.

In einer anderen Studie mit 25 Golfkriegsveteranen verbesserte die Behandlung mit Carnosin die kognitiven Funktionen.

Bei Ratten verbesserte die Einnahme von Histidin das Kurzzeitgedächtnis und schützte das Gehirn vor Schäden, die durch eine verminderte Sauerstoffversorgung (zerebrale Anämie) verursacht werden.

Fettleibigkeit

Eine Beobachtungsstudie an 88 übergewichtigen Personen brachte eine höhere Histidinzufuhr mit einem niedrigeren Body-Mass-Index (BMI), Taillenumfang und Bluthochdruck in Verbindung.

Histidin wird im Gehirn zu Histamin umgewandelt. Bei Ratten verringerte die Zufuhr von Histidin durch seine Umwandlung in Histamin ihr Fressverhalten. In einer anderen Studie verringerte eine Histidin-Supplementierung nicht nur die Nahrungsaufnahme, sondern auch die Fettansammlung.

Dennoch war Histidin als Appetitzügler in einer alten medizinischen Studie unzureichend.

Schutz der Haut

Histidin ist ein Vorläufer der Urocaninsäure, einer Substanz, die sich in den menschlichen Hautzellen ansammelt und die UV-Strahlung absorbiert. Auf diese Weise wirkt Urocaninsäure wie ein „natürlicher Sonnenschutz“, der die DNA vor Sonneneinstrahlung schützen kann.

In einer wissenschaftlichen Studie mit 24 Personen, die an Ekzemen litten, führte eine 4-wöchige Einnahme von Histidin zu einer deutlichen Verringerung der Krankheitsintensität und 39% der Patienten gaben an, sich „viel besser“ zu fühlen.

In 2 Studien mit Mäusen wurde festgestellt, dass die Haut nach der Einnahme von Histidin mehr Urocansäure enthält, was zu einem erhöhten Schutz vor UV-Strahlung führt.

Vermeidung von Embolien

In einer wissenschaftlichen Studie an 18 Personen mit erhöhter Emboliebildung (spontane Thrombozytenaggregation) verhinderte die Ergänzung mit Histidin für eine Woche die Bildung von Blutgerinnseln. Die Ergebnisse wurden höchstwahrscheinlich durch die Wirkung von Arachidonsäure-Metaboliten abgeschwächt.

Vielleicht unwirksam für:

Katarakt

Augentropfen mit N-Acetylcarnosin, einem Dipeptid aus Histidin und Beta-Alanin, werden oft beworben, um den Grauen Star zu verbessern, ohne dass eine Operation erforderlich ist. In einer Meta-Analyse wurden jedoch keine ausreichenden Beweise für diese Behauptung gefunden.

Histidinergänzungen verhinderten die Entwicklung von Katarakten bei Lachsen.

Tier- und Zellforschungsstudie (kein Beweis)

Es gibt keine wissenschaftlichen Beweise für die Verwendung von Histidin-Nahrungsergänzungsmitteln bei einer der in diesem Abschnitt genannten Erkrankungen. Nachfolgend finden Sie eine Zusammenfassung der vorhandenen tier- und zellbasierten Forschungsstudien, die als Grundlage für weitere Untersuchungen dienen sollten. Dennoch sollten die Forschungsstudien nicht als Ermutigung für einen gesundheitlichen Nutzen interpretiert werden.

Die Wilsonsche Krankheit

Die Wilson-Krankheit ist eine seltene genetische Erkrankung, die eine übermäßige Kupferablagerung in den Organen, insbesondere in der Leber, verursacht. In einer Forschungsstudie an Ratten wurde mit einem Diätplan, der einen Überschuss an Histidin enthielt, das überschüssige Leberkupfer mit dem Urin ausgeschwemmt.

Krampfanfälle

Bei Ratten verringerte die Injektion von Histidin die Intensität von Krampfanfällen. Die Autoren vermuteten, dass diese Wirkung auf die Rolle von Histidin als Vorläufer von Histamin, einem Anfallshemmer, zurückzuführen ist.

Beschränkungen und Vorsichtsmaßnahmen

Es wurden nur wenige klinische Studien durchgeführt, die meisten davon an kleinen Populationen. Größere, solidere wissenschaftliche Studien sind erforderlich, um die möglichen gesundheitlichen Vorteile von Histidin-Nahrungsergänzungen für die meisten Erkrankungen zu bestätigen.

Außerdem wurde in zahlreichen Forschungsstudien Histidin mit anderen Substanzen kombiniert, so dass der spezifische Beitrag von Histidin zu den beobachteten Wirkungen nur schwer zu bestimmen ist. [9]

Histidinmangel

Anzeichen & Symptome

Histidinämie gilt als gutartiger Zustand. Mehrere Jahre lang wurden intellektuelle Beeinträchtigungen und Sprachstörungen mit Histidinämie in Verbindung gebracht. Inzwischen werden diese Befunde jedoch als zufällig angesehen und nicht auf den Stoffwechseldefekt der Histidinämie zurückgeführt, da Berichte über Folgeuntersuchungen im Rahmen des Neugeborenenscreenings gezeigt haben, dass die Mehrheit der Säuglinge mit Histidinämie keine klinischen Anzeichen zeigt (asymptomatisch). Dennoch wurde bei einigen Patienten mit Histidinämie über medizinische Anzeichen berichtet. Um dies mit den gutartigen Ergebnissen des Neugeborenen-Screenings in Einklang zu bringen, wurde empfohlen, dass Histidinämie ein Risikoaspekt für die Entwicklung von ZNS-Problemen sein könnte und dass sich solche Probleme nur in einem ungünstigen Szenario wie einem abnormen perinatalen Ereignis entwickeln können.

Menschen mit Histidinämie haben erhöhte Werte der Aminosäure Histidin im Blut und extreme Mengen von Histidin, Imidazol-Brenztraubensäure und anderen Imidazol-Stoffwechselprodukten im Urin. Die meisten Menschen mit Histidinämie passen sich an die extremen Histidinwerte im Blut an und leiden nicht unter den Folgen.

Laut medizinischer Fachliteratur zeigen Säuglinge, die von Müttern mit Histidinämie (mütterliche Histidinämie) geboren wurden, keine Symptome.

Ursachen

Histidinämie wird autosomal rezessiv erworben. Genetische Krankheiten werden durch 2 Gene gekennzeichnet, von denen eines vom Vater und eines von der Mutter stammt.

Rezessive Erbkrankheiten treten auf, wenn eine bestimmte Person eine abnorme Variante eines Gens von Mutter und Vater erbt. Wenn ein Individuum ein typisches Gen und eine ungewöhnliche Variante des Gens für die Krankheit erhält, ist das Individuum ein Träger für die Krankheit, zeigt aber in der Regel keine Symptome. Die Gefahr, dass 2 Elternteile, die Träger sind, beide das Gen für die ungewöhnliche Variante weitergeben und somit ein erkranktes Kind haben, liegt bei jeder Schwangerschaft bei 25%. Die Gefahr, ein Kind zu bekommen, das wie die Mutter und der Vater Träger ist, liegt bei jeder Schwangerschaft bei 50%. Die Wahrscheinlichkeit, dass ein Kind normale Gene von Mutter und Vater erhält, liegt bei 25%. Das Risiko ist für Männer und Frauen gleich hoch. [10]

Negative Auswirkungen

Es ist zwar unwahrscheinlich, dass Sie sehr hohe Mengen an Histidin allein über die Nahrung aufnehmen, aber es ist möglich, dass Sie übermäßige Mengen über Nahrungsergänzungsmittel zu sich nehmen, was bestimmte negative Auswirkungen haben kann. Studien haben nämlich herausgefunden, dass bei der Einnahme extrem hoher Histidin-Dosen, etwa 32 Gramm/Tag oder mehr, unerwünschte Wirkungen wie Muskelschwäche, Schläfrigkeit und Müdigkeit, Kopfschmerzen, Magen-Darm-Probleme wie Übelkeit und Appetitlosigkeit, Depressionen und Gedächtnisstörungen auftreten können. Einige davon könnten auf einen ungünstigen Stickstoffhaushalt zurückzuführen sein.

Andere ungünstige Ergebnisse, die mit einem hohen Histidinspiegel zusammenhängen, wurden auch in Tierversuchen nachgewiesen, allerdings ist nicht bekannt, wie sich diese Ergebnisse auf den Menschen übertragen. In Studien mit Ratten wurden als Komplikationen im Zusammenhang mit hohen Histidinwerten im Gehirn und in der Leber Kupfermangel, eine verminderte Leberfunktion, ein hoher Cholesterinspiegel und Appetitlosigkeit festgestellt.

Zu den möglichen Nebenwirkungen einer zu hohen Eiweißzufuhr gehören Gewichtszunahme, Nierenprobleme, Verstopfung und Mundgeruch. Wer an einer Nieren- oder Lebererkrankung leidet, sollte ohne Rücksprache mit einem Arzt keine großen Mengen an Aminosäuren zu sich nehmen. [11]

Nahrungsmittelquellen und empfohlene Zufuhr

Da Ihr Körper essentielle Aminosäuren nicht selbst herstellen kann, müssen Sie sie über Ihre Ernährung aufnehmen.

Viele Lebensmittel sind reich an essentiellen Aminosäuren, so dass es einfach ist, Ihren täglichen Bedarf zu decken.

Im Folgenden finden Sie die täglich benötigte Zufuhr an essentiellen Aminosäuren, die von der World Health Company ermittelt wurde. Diese Werte gelten für Erwachsene pro 1 kg (2,2 Pfund) Körpergewicht:.

  • Histidin: 10 mg
  • Isoleucin: 20 mg
  • Leucin: 39 mg
  • Lysin: 30 mg
  • Methionin: 10,4 mg
  • Phenylalanin zusammen mit der überflüssigen Aminosäure Tyrosin: 25 mg
  • Threonin: 15 mg
  • Tryptophan: 4 mg
  • Valin: 26 mg

Um herauszufinden, wie viel Sie täglich zu sich nehmen sollten, können Sie die oben genannten Zahlen mit Ihrem Gewicht in Kilogramm multiplizieren. Eine Person mit einem Gewicht von 60 kg (132 Pfund) muss beispielsweise 1.200 mg (1,2 Gramm) Isoleucin pro Tag zu sich nehmen.

Bei den meisten Diäten ist es sehr einfach, diesen Bedarf zu decken, so dass es in der Regel nicht notwendig ist, den Verbrauch einzelner Aminosäuren zu verfolgen.

Ein 174 Gramm schweres Stück geschmorte Hühnerbrust liefert beispielsweise 55,9 Gramm komplettes Protein und deckt oder übertrifft damit schnell den oben genannten Bedarf.

Nahrungsmittelquellen

Lebensmittel, die alle neun essentiellen Aminosäuren enthalten, werden als vollständige Proteine bezeichnet.

Die folgenden Nahrungsmittel sind vollständige Proteinquellen:.

  • Fleisch
  • Meeresfrüchte
  • Geflügelfleisch
  • Eier
  • Molkereiprodukte

Soja- und Erbsenprotein sind vollständige pflanzliche Proteinquellen.

Andere pflanzliche Proteinquellen wie Bohnen, Nüsse und bestimmte Getreidesorten gelten als unvollständige Proteine, da ihnen einige der essentiellen Aminosäuren fehlen.

Wenn Sie sich jedoch pflanzlich ernähren, können Sie dennoch eine ausreichende Zufuhr aller neun notwendigen Aminosäuren gewährleisten, indem Sie jeden Tag eine Reihe von pflanzlichen Proteinen zu sich nehmen.

Wenn Sie zum Beispiel eine Vielzahl von pflanzlichen Proteinen wie Bohnen, Nüsse, Samen, Vollkornprodukte und Gemüse zu sich nehmen, können Sie sicherstellen, dass Sie Ihren Bedarf an lebenswichtigen Aminosäuren decken, selbst wenn Sie tierische Produkte von Ihrer Ernährung ausschließen.

Zusammenfassung

Zahlreiche tierische und pflanzliche Lebensmittel, wie Fleisch, Eier, Quinoa und Soja, enthalten alle 9 notwendigen Aminosäuren und gelten als Gesamtproteine. [12]

Einzige Sicherheitsmaßnahmen und Warnhinweise

Schwangerschaft und Stillzeit: Über die Einnahme von Histidin während der Schwangerschaft und Stillzeit ist nur unzureichend bekannt. Gehen Sie auf Nummer sicher und vermeiden Sie die Einnahme.

Folsäuremangel: Wenn Sie an dieser Krankheit leiden, sollten Sie Histidin nicht einnehmen. Es kann dazu führen, dass sich eine unerwünschte Chemikalie namens Formiminoglutaminsäure (Figlu) im Körper ansammelt. [13]

Schlussfolgerung

His verfügt über besondere chemische und metabolische Eigenschaften, die die Grundlage für seine Verwendung zur Behandlung einer Vielzahl von Krankheiten bilden. His-reiche Leistungen haben eindeutige Vorteile bei der Erhaltung von Organen für Haartransplantationen und dem Schutz des Herzmuskels bei herzchirurgischen Behandlungen. Weitere Studien sind erforderlich, um die Auswirkungen auf die Muskelermüdung bei anstrengendem Training, auf neurologische Störungen, das metabolische Syndrom, die atopische Dermatitis, die urämische Anämie, die gegen die Behandlung mit Erythropoetin resistent ist, und auf entzündliche Darmerkrankungen sowie als Ergänzung zur Steigerung der Wirksamkeit von Methotrexat bei der Behandlung von Malignomen zu klären.

Hinweise auf Toxizität, mutagene Aktivität und Allergien wurden nicht gemeldet. Problematisch sind die Berichte über eine Vergrößerung der Leber, einen Anstieg des Ammoniak- und Glutaminspiegels und einen Rückgang des BCA-Spiegels, was darauf hindeutet, dass die Einnahme von His bei Kunden mit Lebererkrankungen ungeeignet sein könnte.

Zusammenfassend lässt sich sagen, dass his-haltige Nahrungsergänzungsmittel sichere und wirksame Präparate zu sein scheinen, die bei einer großen Anzahl von Erkrankungen eine ansprechende therapeutische Wirkung haben. Randomisierte, kontrollierte Interventionsstudien am Menschen mit his-haltigen Präparaten sind erforderlich, um ihre Wirksamkeit bei bestimmten Erkrankungen zu überprüfen. [14]

Referenzen

  1. Https://www.merriam-webster.com/dictionary/histidine
  2. Https://www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-467/histidine
  3. Https://www.infoplease.com/encyclopedia/science/biochemistry/concepts/histidine
  4. Https://de.wikipedia.org/wiki/histidine
  5. Http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/aa/histidine.html
  6. Https://go.drugbank.com/drugs/db00117
  7. Https://medlineplus.gov/ency/article/002222.htm
  8. Https://www.verywellhealth.com/histidine-4777164#toc-what-is-histidine-used-for
  9. Https://supplements.selfdecode.com/blog/histidine/
  10. Https://rarediseases.org/rare-diseases/histidinemia/
  11. Https://draxe.com/ernaehrung/histidine-benefits/
  12. Https://www.healthline.com/nutrition/essential-amino-acids#food-sources-recommended-intake
  13. Https://www.rxlist.com/histidine/supplements.htm#specialprecautionswarnings
  14. Https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/pmc7146355/
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